Białka

Białka (proteiny) to naturalne związki wielocząsteczkowe, podstawowe składniki wszystkich organizmów żywych. W skład ich wchodzą pierwiastki C, H, O, N, S
i niekiedy P. Czasami także kationy metali Mn2+, Zn2+, Mg2+, Fe2+, Cu2+, Co2+ i inne. Skład ten nie pokrywa się ze składem aminokwasów. Wynika to stąd, że większość białek (są to tzw. białka złożone lub proteidy) ma dołączone do reszt aminokwasowych różne inne cząsteczki. Regułą jest przyłączanie cukrów,
a ponadto kowalencyjnie lub za pomocą wiązań wodorowych dołączane może być wiele różnych związków organicznych pełniących funkcje koenzymów oraz jony metali.
Budowa białek
Peptydy zbudowane z wielu reszt aminokwasowych noszą nazwę polipeptydów. jeśli liczba reszt aminokwasowych przekracza 100, peptydy takie noszą nazwę białek. Naturalne białka zbudowane są z reszt tylko dwudziestu kilku aminokwasów białkowych z wyjątkiem glicyny (H3N+ - CH2 – COO) są związkami optycznie czynnymi o konfiguracji L. Połączone są ze sobą poprzez wiązania peptydowe - CO – NH - , które powstają w reakcji grupy karboksylowej jednego kwasu i grupy aminowej drugiego z odłączeniem cząsteczki wody. Zsyntetyzowany łańcuch białkowy przypominając unoszącą się swobodnie w roztworze "nitkę", która może przyjąć dowolny kształt, ulega procesowi tzw. zwijania białka tworząc mniej lub bardziej sztywną strukturę przestrzenną, zwaną strukturą lub konformacją białka "natywną". Tylko cząsteczki, które uległy zwinięciu do takiej struktury, mogą pełnić właściwą danemu białku rolę biochemiczną.
Ze względu na skalę przestrzenną pełną strukturę białka można opisać
na czterech poziomach:
• Struktura pierwszorzędowa białka, zwana również strukturą
pierwotną - jest określona przez kolejność aminokwasów w łańcuchu białkowym
• Struktura drugorzędowa białka - są to lokalne struktury powstające
w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy tlenem grupy >C=O,
a wodorem grupy -NH, dwóch niezbyt odległych od siebie w łańcuchu wiązań peptydowych. Do struktur drugorzędowych zalicza się:
o helisę (α helix) – łańcuch peptydowy zwija się tak, że na sąsiadujących ze sobą skrętach grupy CO i NH znajdują się
w odpowiednich od siebie odległościach; na każdy skręt przypada 3,7 reszt aminokwasowych (taką budowę mają kreatyna, fibrynogen, miozyna)
o beta (β sheet) – łańcuch peptydowy jest rozciągnięty i przyjmuje postać tzw. harmonijki lub pofałdowanej kartki; w strukturze tej łańcuchy peptydowe są ze sobą powiązane wiązaniami wodorowymi pomiędzy poszczególnymi łańcuchami (przedstawiciel tej grupy to fibroina jedwabiu)
o beta zakręt (turn)
• Struktura trzeciorzędowa białka - wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej stabilizowane przez oddziaływania reszt aminokwasowych oraz tworzenie mostków dwusiarczkowych -S-S-, powstających pomiędzy dwiema resztami cysteiny, dwoma resztami metioniny lub też jeden metioniny drugi zaś cysteiny w łańcuchu.
• Struktura czwartorzędowa białka - przestrzenna budowa białka zbudowanego z kilku łańcuchów polipeptydowych oraz zawierającego
w swojej budowie jakąś część nie będąca częścią białka (np.: cukier lub barwnik) - np: hemoglobina może przybierać czwartorzędową budowę białka, gdyż poza kilkoma łańcuchami polipeptydowymi posiada jeszcze barwnik.
Podział białek:
Ze względu na budowę i skład, dzielimy białka na proste i złożone.
Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:
1. protaminy - posiadają charakter silnie zasadowy, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami
są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.
2. histony - podobnie jak protaminy posiadają silny charakter zasadowy i są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Są składnikami jąder komórkowych
(w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), czyli są obecne także
w erytroblastach. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina.
3. albuminy - są to białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.
4. globuliny -w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, z tym że kwas asparaginowy i kwas glutaminowy w znaczniejszych ilościach,
w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, dobrze
w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.
5. prolaminy - są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.
6. gluteliny - podobnie jak prolaminy - są to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.
7. skleroproteiny -białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny
i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, odznaczają się dużą zawartością proliny i hydroksyproliny, nie rozpuszczalne w wodzie
i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy keratyna.
Białka złożone:
1. chromoproteiny - złożone z białek prostych i grupy prostetycznej - barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza) zawierające układ hemowy oraz flawoproteidy.
2. fosfoproteiny - zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.
3. nukleoproteiny - składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteidy są zlokalizowane przede wszystkim w cytoplazmie:
w rybosomach, mikrosomach i mitochondriach, w niewielkich ilościach także w jądrach komórkowych, a poza jądrem tylko w mitochondriach. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów.
4. lipidoproteiny - połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL). Wchodzą na przykład w skład błony komórkowej.
5. glikoproteiny - ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.
6. metaloproteiny - zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu
Właściwości fizyczne i chemiczne
1. Roztwory białek wykazują cechy koloidu, nie podlegają procesowi dializy
i są solwatowane przez cząsteczki wody.
2. Ulegają procesowi wysalania pod wpływem takich soli, jak: NaCl, Na2SO4, (NH4)2SO4. Proces ten polega na zniszczeniu otoczki solwatacyjnej
i wytrąceniu białka z roztworu. Jest to proces odwracalny.
3. Białka ulegają procesowi denaturacji. Jest to proces nieodwracalny, który narusza strukturę białka, a czynnikami wywołującymi denaturację są:
• sole metali ciężkich,
• mocne kwasy,
• ogrzewanie powyżej 40C,
• alkohole.
4. Roztwory białek skręcają płaszczyznę światła polaryzowanego w lewo, tak jak większość α-aminokwasów.
5. Reakcja ksantoproteinowa – jedna z reakcji charakterystycznych dla białek. Polega na działaniu stężonego kwasu azotowego(V) na białko. Pojawiające się żółte, a następnie pomarańczowe zabarwienie świadczy
o obecności białka.
6. Reakcja biuretowa - po dodaniu roztworu alkalicznego siarczanu(VI) miedzi(II) do białka, pojawia się fioletowe zabarwienie. Jest to reakcja charakterystyczna dla związków posiadających w swojej budowie blisko położne względem siebie grupy amid(n)owe.
7. Hydroliza jest to proces prowadzący do rozpadu białek na prostsze składniki finalnie do aminokwasów. Hydroliza może być kwasowa, zasadowa, enzymatyczna.
8. Białka nie posiadają swojej charakterystycznej temperatury topnienia.
9. Białka są na ogół rozpuszczalne w wodzie. Do białek nierozpuszczalnych
w wodzie należą tzw. białka fibrylarne, występujące w skórze, ścięgnach, włosach (kolagen, keratyna) lub mięśniach (miozyna).
10. Białka, ze względu na obecność grupy NH2 oraz COOH mają dwojaki charakter w zależności od pH roztworu będą zachowywały się jak kwasy
(w roztworze zasadowym) lub jak zasady (w roztworze kwaśnym). Dzięki temu białka mogą pełnić rolę bufora stabilizującego pH, np. krwi. Różnica pH nie może być jednak znaczna, gdyż białko może ulec denaturacji.
11. Białka posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywa
się hydratacją. Nawet p otrzymaniu próbki „suchego” białka zawiera ona cząsteczki wody.
Znaczenie białek
Białka są niezbędnymi składnikami każdej żywej komórki. Skomplikowana
i wielopostaciowa budowa białek warunkuje bogactwo form w świecie materii ożywionej. Bardziej rozpowszechnione w przyrodzie są białka złożone niż proste. Rośliny syntezują je ze związków prostszych, jak sole amonowe, azotany, azotyny, CO2 i woda. Niektóre bakterie pobierają z powietrza azot potrzebny do syntezy białka. Ssaki mogą wykorzystywać w tym celu azot z soli amonowych. Człowiek i zwierzęta dostarczają swym organizmom substancji białkowych wraz ze spożywaniem pokarmu. Dla człowieka niezbędnymi aminokwasami, które muszą być obecne w pokarmie, są według Roseά: leucyna, izoleucyna, metionina, walina, treonina, fenyloalanina, tryptofan i lizyna. Pozostałe mogą być zsyntezowane w organizmie. Jeżeli ustrój ludzki głoduje lub otrzymuje w pożywieniu niepełnowartościowe składniki białkowe lub wskutek choroby nie może ich wykorzystać – prowadzi to do ciężkich zaburzeń przemian biochemicznych obejmujących cały organizm.