Enzymologia

1.1.1.1.oksydoreduktaza alkohol: NAD (dh alhoholowa)CH3CH2OH + NAD+ = CH3COH + NADH + H+ [4 at. Zn]alkohol-donator, NAD-akceptor
1.1.1.27.oksydoreduktaza L-mleczanowa:NADCH3CH(OH)COOH + NAD+=Pyro+ NADH + H+
1.1.3.4. oksydoreduktaza β-D-glukoza :tlen (oksydaza glukozowa): ( β-D-Glukoza + O2 + FAD= D-glukono-δ-lakton + H2O2 +FADH2)+ H2O=kw glukonowy
1.2.2.3.Dehydrogenaza mrówczanowa
1.2.3.2.oksydaza ksantynowa: ksantyna + H2O+FAD+ =kw. moczowy +FADH2
1.6.99.1. reduktaza:NAD-Co Q(dehydrogenaza NADPH2) :NADPH2+akceptor=NADP+zredukowany akceptor
1.9.3.1.oksydaza cytochromowa : 4 Cyt a(Fe+2)+4 H++O2=4Cyt a(Fe+3)+2H2O w wew bł mit, stan. Końc elem łań.odd..Zadanie:przenoszenie e na O2 w celu jego aktyw.Hemoproteina z 6 at.Cu
1.10.3.1. oksydaza o-dwufenolowa: 2o-dwufenol+O2=2 o-chinon+2H2O{atakują O2 4e, }
1.10.3.2. oksydaza p-dwufenolowa 2 p-dwufenol+O2=2 p-chinon+2H2O[przenosi H bezpośr ta tlen, może uczestniczyć w tworzeniu melanin oka]
1.10.3.3. oksydaza askorbinianowa2 L-askorbian+O2=2 dehydroaskorbian+2H2O[działa na mono-,di- i polifenole, akcept H jest O2, miedzio proteid]
1.11.1.6. Katalaza H2O2+ H2O2 =2 H2O+O2 [4 at.Fe, H2O2 jest akcept i donorem H]
1.11.1.7. PEROKSYDAZAH2R+ H2O2=R+2 H2O R-fenole,aminy zw. heterocykl[Fe w gr prostet, odporne na temp,]
3.1.1.3. LIPAZA Trójgliceryd+ H2O2+dwugliceryd+jon kw. tłuszczowego Hydrolazy monoestrów fosforanowych [Ser...His..Asp]
3.1.3.1.Fosfohydrolaza monoestru ortofosforowego(Fosfataza alkaiczna) : monoesrter kwasu ortofosforowego + H2O=alkohol +ortofosforan [Mg-aktywat]
3.1.3.2. (fosfataza kwaśna) : monoester ortofosforanowy+ H2O= ortofosforan +alkohol
3.2.1.1. 4-glukanohydrolaza α,1,1-glukanu(α-amylaza)hydr w. α-1,4-glukozydowe w polisacharydach zawierających 3 lub więcej jedn D-glukozy powiązanych α-1,4 [obecność przynajmniej jednego gramoatomu silnie związanego wapnia na 1 mol enzymu.]
3.2.1.2. Maltohydrolaza α-1,4-glukanu(β-amylaza)hydrolizuje w. β-1,4-glukonowe w polisacharydach usuwając sukcesywnie jedn maltozy od niered końców
3.2.1.3.Glukoamylaza-rozszczepia skrobię z utworz gł. glukozy(α-1,4; α-1,6; α-1,3) i małej il dekstryn, od końca niered. PH4,5-4,7.
3.2.1.20.Glukohydrolaza α-D-glukozydu(α-glukozydaza )α- D- glukozyd +H2O = alkohol +D-glukoza
3.2.1.26. β-fruktofuranozydaza (inwertaza), hydr sacharozę, rafinozę i metylo- β-D-fruktofyranozyd. Hamow przez Hg i Pb, część przez Zn, Cu i Ag. PH 4,0-5,5
3.4.4.1.PEPSYNA-hydrolizuje w. peptydowe w sąsiedztwie L-AA aromat lub 2xCOOH, pH2
3.4.4.4.TRYPSYNAhydr peptydy, amidy, estry w miejscu ich wiązania z gr. –COOH L-arg bądź L- liz pH 8-9
3.5.1.? Ureaza, amidohydrolaza mocznika, hydr mocznik na CO2 i NH3
W centrum akt zawiera jony Ni(II).

1.OKSYDOREDUKTAZY, o wysokiej specyficzności, kat reakcje redox; budowa o. jest b. złożona- w apoenzym są wbudowane gr prostetyczne, np. flawiny, hemy, at metali. Ze względu na sposób działania o. rozróżnia się 2 gr: 1)dehydrogenazy i reduktazy (nazwy potoczne), kat przenoszenie at H lub e z jednych zw na inne (ale nie na O2); reakcje te dostarczają energii chem., jeśli są sprzężone z łańcuchem oddechowym; 2)oksydazy, oksygenazy i hydroksylazy (nazwy potoczne), kat reakcje oksydoredukcyjne, w których bierze udział tlen, często przyłączany do różnych związków.
DEHYDROGEN, z kl. oksydoreduktaz; od utl. substratu odszczepiają 2 at H i przyłączają do różnych przenośników; rozróżnia się: dh współdz. z NAD lub NADP (dostarczają zred NAD do łańcucha oddechowego), dh związane z flawinami (flawoproteiny) i współdziałające z kw liponowym; dh charakt. wysoka specyf. substratowa.
OKSYDAZY; o różnorodnej budowie (flawoproteiny, hemoproteiny i miedzioproteiny) kat. przeniesienie at.H (H+ + e) z substratu na tlen z wytworzeniem cząst. wody lub H2O2; substratami oksydaz są różnorodne zw chem.: alkohole, aldehydy, monosacharydy, AA, aminy, fenole, steroidy, zw nitrowe, i in.; do oksydaz należą m.in.: oksydaza cytochromowa, ksantynowa (wytwarzanie kw mocz), aminokwasowa (dezaminacja AA z jednoczesnym utl), fenolowa (tworzenie chinonów-ciemnienie owoców), askorbinianowa (utl. wit.C na f. nieczynną).
2.TRANSFERAZY, przenoszą różne gr chem. z cząst jednego zw na cząst innego; kl obejmuje enzymy przenoszące gr:1)1C, np.-CH3 (w biosynt kreatyny,Met), formylowe (w biosynt pierścienia purynowego) czy-COOH (powstawanie szczawiooctanu);2)2C— aldehydowe i ketonowe (transaldolazy i transketolazy działające w cyklu pentozowym); 3)acylowe (acylotransferazy);4)glikozylowe(glikozylotransferazy); 5)alkilowe (np. w biosyntezie tiaminy); 6)zawierające N(aminotransferazy); 7)zawierające P(fosfotransferazy, kinazy); 8)zawierające S
ACYLOTRANSFERAZY, przenoszące gr acylowe z AcCo Acetylotransferazy lub innych acyloCo A na różne zw org.; a. biorą udział w przemianie lipidów (rozpad i biosynt kw tł oraz biosynt mono-, di- i triglicerydów), a także kat biosynt Accholiny, acetyloglukozoaminy (skł mukopolisacharydów) i acetylokarnityny (przenośnik gr acetylowych przez bł mitoch).
AMINOTRANSFERAZY, przenoszące gr –NH2 w reakcji: AA1 + ketokw2 ketokw1 + AA2; np. Ala z PYR, Ser z kw hydroksypirogronowego; dawcą grupy –NH2 jest Glu; proces odwrotny-przeniesienie gr –NH2 z AA na kw α-ketoglutarowy i deaminacja powstającego Glu pozwala na usunięcie nadmiaru N z organizmu. gr prostetyczną a. jest P pirydoksalu;
FOSFOTRANSFERAZY, przenoszące gr zawierające P na różne zw; z udziałem f. zwanych kinazami (przenoszących grupę fosforanową z ATP) tworzą się m.in. estry fosforanowe sacharydów — odgrywające ważną rolę w metabolizmie sacharydów, fosfageny i nukleozydofosforany, a także pochodne fosforanowe białek; f. zwane nukleotydylotransferazami, przenoszące część nukleozydomonofosforanową z nukleozydotrifosforanów, syntetyzują NAD, FAD, RNA, DNA.
KINAZY(fosfotransferazy); przenoszą gr P z ATP (lub innych nukleozydotriP) na różne zw z wytworzeniem ich pochodnych fosforanowych, np. na sacharydy (estry fosforanowe) podczas glikolizy i fermentacji alkoholowej, na cholinę (fosfocholina) podczas syntezy lecytyn, na kreatynę i argininę z wytworzeniem fosfagenów, na nukleozydy (powstają nukleozydofosforany).
3.HYDROLAZY kl kat hydrolityczny (z udziałem cząst wody) rozpad substratu; do hydrolaz należą enzymy rozkładające w.: estrowe (hydrolazy estrów), glikozydowe (hydrolazy glikozydowe, nukleozydazy), peptydowe (hydrolazy peptydów), wiązania C–N różne od peptydowych (amidazy, deaminazy), wiązania bezwodników kwasowych (fosfohydrolaza ATP) i in.; są to typowe reakcje rozkładu, na ogół nieodwracalne. Hydrolazy występują w znacznych ilościach poza komórką (w sokach trawiennych zwierząt), w dużej rozmaitości w komórkach i płynach ustrojowych.
HYDROLAZY ESTRÓW; kat hydrolityczny rozkład w. estrowego; należą do nich lipazy, hydrolazy estrów, alkoholi i kwasów org., fosfatazy, fosfodiesterazy i sulfatazy; hydrolazami estrów są m.in.: acetylocholinoesteraza hydrolizująca acetylocholinę, chlorofilaza oddzielająca fitol od chlorofilu, pektynoesteraza hydrolizująca pektyny, fosfolipazy działające na lipidy, glikosulfatazy działające na siarczany mono- i disacharydów.
HYDROLAZY GLIKOZYDOWE; kat hydrolit rozszczepienie w. glikozydowego w poli-, oligosacharydach i glikozydach; hydrolazy glikozydowe są specyficzne względem określonego wiązania glikozydowego (α-1,4, α-1,6, β -1,4 itd.) oraz rodzaju sacharydu (glikozydazy, galaktozydazy); występują powszechnie w organizmach; do hydrolaz glikozydowych należą np. inulaza i poligalakturonaza (rośliny), celulaza i hialuronidaza (drobnoustroje), a także ważne enzymy trawienne ssaków, np. β-D-fruktofuranozydaza i amylazy (rozkładające skrobię i glikogen): α-amylazy występujące w ślinie (ptialina) i soku trzustkowym oraz β-amylazy występujące u roślin, np. w ziarnach zbóż.
HYDROLAZY PEPTYDÓW, kat rozszczepienie w. peptydowych; dzieli się je na egzo-(peptydazy) i endopeptydazy (proteinazy); u zwierząt biorą udział w procesie trawienia białek (proteoliza) w przew pokarmowym (pepsyna, rennina, trypsyna i chymotrypsyna, amino- i karboksypeptydazy); występują w kom. nerek, wątroby, płuc i in. (katepsyny), w osoczu biorą udział w krzepnięciu krwi (trombina, plazmina); hydrolazy peptydów występują także u roślin (papaina, ficyna i in.).
AMIDAZY, działających na niepeptydowe wiązanie C–N; kat odwracalną reakcję odszczepiania NH3 od amidów; występują w tk zwierząt i roślin; najbardziej znane: asparaginaza, działająca na asparaginę, glutaminaza — na Gln, amidaza, odszczepiająca NH3 od amidów kw monokarboksylowych i ureaza, rozkładająca mocznik.
LIAZY kat rozszczepienie 1 zw chem. na 2 lub połączenie 2 substancji w 1, przy czym powstaje lub zanika podwójne wiązanie. Działanie ich może dotyczyć wiązań między atomami: 1)C–C (np. odłączenie CO2 przez dekarboksylazy lub aldehydu przez aldolazy czy kw przez liazy ketokwasów), 2)C–O (np. rozkład i synteza H2CO3przez anhydrazę węglanową), 3)C–N (np. amoniakoliza L-Asp), 4)C–S (np. desulfhydrazy odłączająceH2S); liazy współdz z Ppirydoksalem i piroP tiaminy jako koenzymami, u wielu liaz nie wykryto koenzymów.
DEKARBOKSYLAZY; kat odłączenie CO2 z gr -COOH kw org. (dekarboksylację); koenzymami d. są gł. fosforan pirydoksalu (dekarboksylacja aminokwasów), pirofosforan tiaminy (dekarboksylacja kwasu pirogronowego).
IZOMERAZY kat wewcząst przekształcenie substratu w jego izomer; izomerazami są: racemazy (np. zmieniające L-AA w D-AA), epimerazy (zmieniające formę α sacharydu w β, glukozę w galaktozę), izomerazy cis-trans (np. przekształcające kw maleinowy w fumarowy), oksydoreduktazy wewcząst(np. przekształcające aldozy w ketozy i odwrotnie), transferazy wewcząst (przemieszczające gr chem. w cząst), liazy wewcząst. (np. otwierające pierścień w laktonach); izomerazy najczęściej występują u mikroorganizmów,
LIGAZY,kat reakcję połączenia cząst 2 zw chem. sprzężoną z rozpadem wysokoenerg. wiązań nukleozydotriP (gł. ATP). Nowe wiązanie może powstać między atomami: 1)C–C (karboksylazy), 2)C–O (ligazy aktywizujące AA w biosyntezie białka), 3)C–S (ligazy aktywizujące kw octowy i in., koenzym A, Ackoenzym A), 4)C–N (ligazy syntet peptydy, np. glutation, i dołączające gr NH2 syntetazy glutaminy, CTP i GTP); ligazy zużytkowują ATP wytwarzany gł. w ł. oddechowym.