Białka

To wielkocząsteczkowe związki organiczne składające się z długich łańcuchów połączonych ze sobą aminokwasów. Są zasadniczymi elementami metabolicznymi i strukturalnymi komórek, tkanek i narządów roślin i zwierząt. Liczba reszt aminokwasowych przekracza 100. Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C,O,H,N,S, także P, oraz niekiedy jony Mn, Zn, Mg, Fe, Cu, Co i inne. Są to związki wielocząsteczkowe zbudowane z (od kilkuset do kilkudziesięciu tysięcy) reszt aminokwasowych. W celu określenia budowy białek podaje się tzw. struktury:
- Struktura pierwszorzędowa, zwana również struktura pierwotną- określa sekwencję (kolejność) aminokwasów wchodzących w skład liniowego łańcucha polipeptydowego uwarunkowanego genetycznie.
- Struktura drugorzędowa- jest to układ przestrzenny wynikający z istnienia wiązań wodorowych po między tlenem grupy -C=O, a wodorem grupy -NH dwóch różnych wiązań peptydowych. Tej strukturze odpowiada budowa zwinięcia łańcuch polipepydowego w prawoskrętną heliksę lub tzw. "pofałdowana kartka"- gdy łańcuchy peptydowe są ułożone równolegle do siebie i łączą się wiązaniami wodorowymi.
- Struktura trzeciorzędowa- charakterystyczne dla tego układu jest pofałdowanie łańcuchów polipeptydowych w przestrzeni (skręcanie łańcucha polipeptydowego). Ogromna rolę w powstawaniu tej struktury odgrywa wiązanie disiarczkowe -S-S-, które powstaje pomiędzy dwoma resztami cysteiny w tym samym łańcuch lub łączące dwa różne łańcuch.
- Struktura czwartorzędowa- opisuje ilość i wzajemne ułożenie podjednostek cząsteczkowych (pojedynczych łańcuchów) białek.
Ze względu na budowę i skład dzielimy białka na proste i złożone. Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:
- protaminy- posiadają charakter silnie zasadowy, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brak aminokwasów zawierających siarkę, są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina,ezocyna, gallina.
- histony- podobnie jak protaminy posiadają silny charakter zasadowy; są dobrze rozpuszczalne w wodzie, a także w środowisku słabo kwaśnym. Są one składnikami jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), a także występują w czerwonych ciałkach krwi. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i argenina.
- albuminy- są to białka obojętne, spełniają szereg ważnych funkcji biologicznych: są one enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.
- glubuliny- w odróżnieniu od albuminy są źle rozpuszczalne w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.
- prolaminy- są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.
- gluteliny- podobnie jak prolaminy- są to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.
- skleroliny- nie rozpuszczalne wodzie i rozcieńczonych roztworach soli; są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcję podporowe; do tej grupy białek należy kreatyna.
Białka złożone posiadają obok aminokwasów, także części niebiałkowe. Ze względu na charakter grupy prostetycznej dzielimy je na:
- nukleoproteidy- są to białka połączone z kwasami nukleinowymi; występują w wirusach;
- fosfoproteidy- są to białka połączone z resztami kwasu fosforowego; posiadają charakter kwaśny, oraz zazwyczaj są połączone z jakimiś kationami. Należy do tej grupy kozeina.
- chromoproteidy- są to białka połączone z barwnikami. Są to następujące barwniki: hemowy, flawanowy, melaminowy;
- metaloproteidy- są to białka połączone z jednym lub kilkoma kationami metali. Mogą tu być następujące metale: Fe, Cu, Co, Mo oraz Zn.
- glikoproteidy- są to białka połączone z cukrami. Stanowią składnik płynów ustrojowych oraz tkanek i komórek.
Tak, więc dzielimy je na wiele różnych grup ze względu na pochodzenie, występowanie w organizmie, funkcje i budowę.
Białka są niezbędnym budulcem struktur komórkowych i tkankowych, u roślin często materiałem zapasowym (np. w nasionach zbóż i roślin strączkowych), stanowią także ważne składniki płynów ustrojowych. U człowieka białka stanowią ok. 56% suchej masy ciała. Stanowią podłoże lub biorą udział w licznych procesach fizjologicznych: przenoszeniu i magazynowaniu różnych substancji, utlenianiu tkankowym, krzepnięciu krwi, procesach odpornościowych, procesach widzenia, przewodzenia bodźców nerwowych, skurczu mięśni, dostarczaniu energii, regulacji procesów metabolicznych, stężenia jonów, ciśnienia osmotycznego (ciśnienie onkotyczne). Wszystkie te funkcje białka spełniają dzięki odwracalnym zmianom swej struktury przestrzennej. Łańcuch polipeptydowy nie jest strukturą płasko rozciągniętą; jego utworzony przez wiązania peptydowe szkielet jest skręcony lub pofałdowany na skutek oddziaływań między tlenem grup karbonylowych i wodorem grup aminowych. Regularne skręcenie lub pofałdowanie łańcucha polipeptydowego odnosi się do drugiego poziomu organizacji strukturalnej cząsteczek białkowych, określanego mianem drugorzędowej struktury białka. Długie łańcuchy polipeptydowe białek fibrylarnych przyjmują najczęściej regularną strukturę drugorzędową, w której szkielet skręcony jest wokół własnej osi, tak, że powstaje przestrzenna możliwość utworzenia stabilizujących układ wiązań wodorowych między atomami oddalonych od siebie ugrupowań peptydowych. Wyniki badań rentgenograficznych potwierdziły prawdziwość modelu struktury drugorzędowej łańcuchów polipeptydowych zaproponowanego przez L. Paulinga i R. B. Coreya,.
Aminokwasy są związkami organicznymi, których cząsteczki zawierają dwie grupy funkcyjne: aminową (-NH2) i karboksylową(-COOH). Najprostsze z nich to, np. CH2(NH2)COOH kwas aminometylowy, C2H4(NH2)COOH kwas aminoetylowy, C3H6(NH2)COOH kwas aminopropylowy. Aminokwasy uczestniczą w biosyntezie wielu związków w komórkach zwierząt, w roślinach i drobnoustrojach. W komórkach (gł. roślin i mikroorganizmów) występują ponadto tzw. aminokwasy niebiałkowe. Rośliny i niektóre drobnoustroje syntetyzują wszystkie aminokwasy białkowe, zwierzęta i pozostałe drobnoustroje - tylko część z nich (aminokwasy endogenne), resztę muszą pobierać z zewnątrz, w pokarmie (aminokwasy egzogenne).
Peptyzacja, zjawisko przechodzenia osadu koloidalnego lub żelu, otrzymanego wskutek koagulacji, ponownie w stan roztworu koloidalnego, po zadaniu go wodą, roztworem odpowiedniego elektrolitu lub związku powierzchniowo czynnego (peptyzatora). Przyczyną peptyzacji może być:
1) usunięcie jonów koagulujących z osadu, dzięki czemu cząstki koloidalne odzyskują pierwotny ładunek i odpychają się.
2) adsorpcja jonów na obojętnych elektrycznie cząstkach osadu, powodująca wzajemne odpychanie się tych cząstek. W obu przypadkach dochodzi do zniszczenia agregatu (osadu).
Wiązanie peptydowe, to wiązanie pomiędzy grupą karboksylową jednej cząsteczki, a grupą aminową drugiej. Najczęściej obiema cząsteczkami są α-aminokwasy naturalne. Polimery naturalne powstałe z połączenia aminokwasów wiązaniami peptydowymi to polipeptydy i białka. Wiązania peptydowe występują też w polimerach syntetycznych zwanych poliamidami, w tym przypadku jednak identyczne chemicznie wiązania są nazywane wiązaniami amidowymi Wiązanie peptydowe tworzą też często łańcuchy boczne aminokwasów w białkach, takich jak lizyna, z cząsteczkami przyłączonymi do białka (koenzymami).
Białko jak wszystkie substancje organiczne, ulega zwęgleniu. Gdy podgrzewamy białko w probówce, pokrywa się ona czarnym osadem, a na ściankach pojawia się woda. Świadczy to o obecności H, C i O. Po ogrzaniu mieszaniny białka z NaOH, wyczuwalny jest zapach amoniaku. Świadczy to o obecności N.
Jeżeli w badanej substancji występuje białko, można się o tym przekonać na dwa sposoby. Reakcja biuretowa zachodzi, gdy świeżo otrzymany, niebieski Cu(OH)2 zmieszany z białkiem zabarwi się na ciemnofioletowo. Natomiast reakcja ksantoproteinowa polega na żółknięciu białka pod wpływem HNO3.
Denaturacja to zmiana struktury przez zerwanie wiązań wodorowych i mostków disiarczkowych. Najczęściej dotyczy białek. Spowodowana działaniem podwyższonej temperatury, kwasów, zasad, jonów metali ciężkich, niektórych rozpuszczalników organicznych, detergentów, Promieni UV i wysokiego ciśnienia. Towarzyszą jej zmiana właściwości makroskopowych białek: wzrasta lepkość, zmienia się skręcalność światła spolaryzowanego i rozpuszczalność w punkcie izoelektrycznym, następuje utrata właściwości biologicznych, modyfikacja reszt aminokwasowych, wreszcie nieodwracalna koagulacja (ścinanie się białka). Koagulacja, zlepianie się cząstek (np. tworzących aerozol lub roztwór koloidalny) w większe zespoły, co powoduje powstawanie zwartego koagulatu lub przejście zolu w żel. Spowodowana jest wpływem działania soli metali lekkich. Jest to proces odwracalny
Żel, układ dyspersyjny powstający wskutek wzrostu lepkości zolu, najczęściej w wyniku jego koagulacji. Żel można niekiedy przeprowadzić ponownie w zol przez dodanie rozpuszczalnika, wytrząsanie i silne mieszanie. Wchłanianie rozpuszczalnika przez żel jest przyczyną jego pęcznienia. W postaci żelu podawane są niektóre substancje lecznicze, nierozpuszczalne w wodzie.
Liozol, zol, układ koloidalny, w którym fazą rozproszoną jest ciało stałe, a ośrodek dyspersyjny stanowi ciecz. Czasem liozole nazywa się po prostu zolami (w węższym znaczeniu tego terminu). Zależnie od rodzaju cieczy dyspersyjnej rozróżnia się np. hydrozole (woda), organozolę (ciecze organiczne): alkozolę (alkohole), benzenozolę (benzen), itp. Terminu liozol nie należy mylić z nazwami: zol liofilowy, zol liofobowy.