Enzymy

Regulacja aktywności enzymów

Enzymy to substancje chemiczne wytwarzane przez komórki, których funkcją jest regulacja przebiegu procesów życiowych, np. przyspieszanie reakcji zachodzących w organizmie. Ich działanie polega na obniżaniu energii aktywacji potrzebnej do zapoczątkowania reakcji. Podczas przebiegu reakcji, enzymy nie zużywają się i mogą przyspieszyć wiele reakcji.

Czynniki wpływające na aktywność enzymów

Stężenie substratu

Im większe jest stężenie substratu, tym większa szansa na utworzenie kompleksu enzym-substrat. Kiedy wszystkie miejsca aktywne enzymu zostaną zajęte przez substrat, zostanie osiągnięta prędkość maksymalna, a wzrost stężenia substratu nie będzie miał już znaczenia.

Temperatura

Wzrost temperatury zwiększa szybkość reakcji enzymatycznych. Dzieje się tak jedynie do pewnego momentu, ponieważ enzymy to substancje białkowe, które przy przekroczeniu temperatury optymalnej ulegają denaturacji, a ich zdolności katalityczne zanikają. Niska temperatura hamuje działanie enzymów przez niską energię kinetyczną reagujących ze sobą substratów i enzymów.

Wartość pH

Wartość pH jest jednym z najbardziej istotnych czynników regulujących szybkość reakcji. Przez niewielkie zmiany pH enzym nie ulega dezaktywacji/zniszczeniu, lecz szybkość reakcji spada. Dzieje się tak z powodu zmiany stopnia jonizacji enzymu oraz substratu, co powoduje zmianę warunków łączenia się substancji.

Inhibitory i aktywatory

Aktywatory to substancje, które poprawiają działanie enzymów. Ich głównym działaniem jest odszczepianie blokujących grup funkcyjnych od nieaktywnych proenzymów. Mogą one też chronić enzym przed różnymi czynnikami, które mogłyby spowodować jego zniszczenie lub dezaktywację. Aktywatorami enzymatycznymi są przeważnie jony metali, np. Mg2+, Fe2+ lub Zn2+. Zdarzają się jednak specyficzne aktywatory chroniące enzym przed uszkodzeniami. Są nimi przeciwutleniacze.

Aktywność enzymów często jest blokowana przez inhibitory. Istnieje wiele rodzajów inhibitorów, a sama inhibicja może być odwracalna lub nieodwracalna. Kiedy inhibitor łączy się trwale z enzymem, mówimy o inhibicji nieodwracalnej.

Typy inhibicji:

Inhibicja kompetycyjna

W tym rodzaju inhibicji występuje współzawodnictwo o miejsce aktywne enzymu. Związanie cząsteczki inhibitora z enzymem uniemożliwia przyłączenie do niego substratu. Inhibitory kompetycyjne mają z reguły strukturę podobną do substratu określonego enzymu. Poprzez regulację stężenia inhibitora można kontrolować szybkość reakcji.

Przykładem inhibitora kompetycyjnego jest kwas malonowy, który hamuje aktywność dehydrogenazy bursztynianowej.

Inhibicja niekompetycyjna

Inhibitory niekompetycyjne mogą przyłączyć się do dowolnego enzymu. Nigdy nie łączą się jednak w miejscach aktywnych i nie konkurują z substratami, a te nadal mogą przyłączyć się do danego enzymu. Możliwe kompleksy, enzym-inhibitor lub enzym-inhibitor-substrat, zawsze są nieaktywne. Wiązanie inhibitora z enzymem nie jest zależne od substratu, więc wzrost stężenia substratu nie wpływa na oddziaływania enzymów i inhibitorów.

Przykładem inhibicji niekompetycyjnej jest działanie pepstatyny na enzym reninę.

Fosforylacja i defosforylacja jako sposoby regulacji aktywności enzymów

Fosforylacja, czyli dołączenie grup fosforanowych do enzymu pozytywnie na niego wpływa, podwyższając jego aktywność. Działanie przeciwne występuje podczas odłączenia tych grup od enzymu. Wtedy jego aktywność zostaje obniżona.