Białka

Przemysław Dąbrowski
Klasa III c

Białka – struktura i budowa

Białka to związki organiczne o wielkich cząsteczkach, występujące we wszystkich organizmach żywych i pełniące zasadnicze funkcje biologiczne. Są one przede wszystkim podstawowym budulcem komórek, warunkują istnienie metabolizmu, czyli procesów przemiany materii i energii w organizmach żywych, albowiem metabolizm ten odbywa się dzięki obecności enzymów, a każdy enzym jest białkiem i wreszcie duże znaczenie mają w procesach odpornościowych jako tak zwane antygeny.
Białka są syntetyzowane na podstawie DNA, ich budowa oraz związana z nią struktura jest uwarunkowana kolejnością zasad azotowych w łańcuchu cząsteczki kwasu nukleinowego. Białka, podobnie jak kwasy nukleinowe są wielkocząsteczkowymi polimerami, złożonymi z liniowo połączonych cząsteczek aminokwasów. Liczba kombinacji 20 rodzajów aminokwasów (występujących w przyrodzie), dla przeciętnego białka jest praktycznie nieskończona.
Białko to liniowa sekwencja aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi. Wiązanie peptydowe jest wiązaniem kowalencyjnym między grupą aminową jednego aminokwasu z grupą karboksylową kolejnego. Wiązanie to ma częściowo charakter wiązania podwójnego i prawie zawsze występuje w konfiguracji trans. Kiedy dwa aminokwasy są połączone wiązaniem peptydowym to tworzą dipeptyd. Przyłączenie kolejnych aminokwasów prowadzi do powstania oligopeptydów i polipeptydów.
Białka są to polimery aminokwasów białkowych połączony ze sobą wiązaniami peptydowymi, w których liczba reszt aminokwasowych przekracza 100. Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są: węgiel (50-55%), tlen(20-23%), wodór(6-7%), azot(12-19%), siarka(0,2-3%), a także fosfor(0-6%), oraz niekiedy jony manganianu, cynku, magnezu, żelaza, miedzi , kobalt i inne.
Prościej mówiąc są to związki wielocząsteczkowe zbudowane z (od kilkuset do kilkudziesięciu tysięcy) reszt aminokwasowych.
Białka powstają w wyniku polikondensacji, czyli polimeryzacji z wydzielaniem związków małocząsteczkowych. Reakcja ta zachodzi przy udziale wyspecjalizowanych kompleksów enzymatycznych – rybosomów, we wszystkich komórkach organizmów żywych i jest określana mianem translacji. Aminokwasy są podstawowymi elementami białek. Składają się z: grupy aminowej, grupy karboksylowej, atomu wodoru oraz specyficznej dla każdego aminokwasu łańcucha bocznego. Wszystkie te elementy skupione są wokół węgla.
Centralny węgiel połączony jest z czterema różnymi podstawnikami, co powoduje, że jest on asymetryczny. Związane jest to z dwoma możliwymi ułożeniami grup otaczających. węgiel.
Te dwie formy nazywa się izomerami optycznymi. W przestrzeni trójwymiarowej nie jest możliwa zamiana ich w siebie bez zniszczenia struktury. Są one wzajemnymi odbiciami lustrzanymi, przy czym wszystkie aminokwasy w naturze występują w formie L. W roztworze obojętnym aminokwasy występują w formie jonów obojnaczych, czyli grupa aminowa (NH3) posiada ładunek dodatni (NH3+), a grupa karboksylowa (COOH) – ujemny (COOH-). Gdy pH otoczenia ulegnie zmianie, zmienia się też stan jonizacji cząsteczki aminokwasu. Wraz ze zmniejszeniem stężenia jonów wodoru (wzrostem pH) zaczyna przeważać forma o nie zjonizowanej grupie NH3. Gdy wzrasta stężenie jonów wodoru (spadek pH), grupa aminowa ulega jonizacji podczas, gdy grupa karboksylowa przyjmuje formę COOH.
Białka są to substancje nierozpuszczalne bądź też rozpuszczalne w wodzie z wytworzeniem roztworów koloidowych. Bardzo wrażliwe na czynniki chemiczne i fizyczne, łatwo ulegają denaturalizacji.
Cząsteczka białkowa reprezentuje sobą trójwymiarowy układ jednego lub kilku łańcuchów polipeptydowych, czyli liniowych i nie rozgałęzionych polimerów wielu aminokwasów, połączonych kowalencyjnie wiązaniami amidowymi zwanymi umownie peptydowymi. Ta przestrzenna konstrukcja jest hierarchicznie uporządkowana i zawiera cztery generalne poziomy uporządkowania, z których każdy wykazuje odmienność i zależność od różnych typów wiązań między aminokwasami. Lindestrom Lang jako pierwszy (lata pięć-dziesiąte) rozpoznał taką strukturę budowy białek i wprowadził pojęcie jej struktury pierwszo-, drugo- i trzeciorzędowej. W 1958 roku zostały uzupełnione o strukturę czwartorzędową wprowadzoną przez Bernala. Obejmuje ona kompleks kilku łańcuchów polipeptydowych. Strukturę pierwszorzędową stanowi kolejność, czyli sekwencja poszczególnych aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym (bez uwzględnienia układu przestrzennego), uwarunkowana wiązaniami amidowymi (peptydowymi). Sekwencję tę wyznacza się na podstawie kolejności ułożenia zasad azotowych w genie kodującym dane białko. W strukturze pierwszorzędowej zawarte jest również położenie wszystkich innych wiązań kowalencyjnych. Są to głównie wiązania disiarczkowe między resztami cysteiny, sąsiadującymi ze sobą w przestrzeni, ale nie w sekwencji liniowej aminokwasów. Owe kowalencyjne wiązanie poprzeczne między odrębnymi łańcuchami polipeptydowymi lub między różnymi częściami tego samego łańcucha powstaje na skutek utleniania się grup SH w resztach cystein, sąsiadujących ze sobą w przestrzeni. Powstały disiarczek jest nazywany resztą cystyny a wiązanie mostkiem disiarczkowym. Struktura drugorzędowa to lokalny układ przestrzenny atomów głównego łańcucha polipeptydowego, uwarunkowany wiązaniami wodorowymi głównie między grupami karbonylowymi i aminowymi łańcucha polipeptydowego oraz planarnością wiązania peptydowego (bez uwzględnienia konformacji łańcuchów bocznych). Jest to jakoby lokalne uporządkowanie w przestrzeni łańcucha peptydowego. Wyodrębnia się w niej następujące elementy: konfiguracje helisy, konfigurację kartki oraz zakręty. Helisa alfa ma kształt cylindra i stanowi łańcuch polipeptydowy płaszczyznowo nawijający się na hipotetyczny walec w sposób zapewniający maksymalne utworzenie wewnątrz łańcuchowych wiązań wodorowych pomiędzy ugrupowaniami wiązań amidowych obecnych w kolejno po sobie następujących zwojach helisy. Struktura beta łańcuchów polipeptydowych, inaczej: struktura pofałdowanej kartki, fałdowa, harmonijkowa, dywanowa. W niej wiązanie wodorowe powstaje między wiązaniami peptydowymi różnych łańcuchów polipeptydowych lub różnych części tego samego łańcucha. Płaskie wiązanie peptydowe sprawia, że łańcuch przyjmuje postać pofałdowanej kartki z łańcuchami bocznymi znajdującymi się poniżej lub powyżej tej płaszczyzny. Łań-cuchy sąsiadujące ze sobą mogą być równoległe lub antyrównoległe zależnie czy przebiegają one odpowiednie: w tym samym kierunku lub kierunku przeciwnym. Zakręt beta jest to element struktury drugorzędowej łańcucha polipeptydowego zapewniający zmianę - odwrócenie - kierunku w jego przebiegu. Ma postać ciasnej pętli, w której tlen z grupy karbonylowej jednego aminokwasu jest połączony wiązaniem wodorowym z wodorem grupy aminowej czwartego z kolei aminokwasu. Regiony łańcucha polipeptydowego pozbawione regularnej struktury drugorzędowej chętnie przyjmują postać zakrętu beta. Taką postać może przyjąć nawet połowa łańcucha polipeptydowego typowego białka. Struktura trzeciorzędowa cząsteczki białka lub jej podjednostki określa układ w przestrzeni wszystkich jej atomów bez uwzględniania zależności od sąsiednich cząsteczek lub podjednostek. Jest to upakowanie wszystkich atomów łańcucha polipeptydowego, mającego określoną strukturę I i II rzędu, wywołane wewnątrz cząsteczkowymi wzajemnymi oddziaływaniami łańcuchów bocznych aminokwasów oraz miedzy tymi łańcuchami a cząsteczkami wody. Warunkują ją wiązania chemiczne wszystkich typów, w tym omówione wcześniej wiązanie disiarczkowe, oddziaływania jonowe i hydrofobowe. Łańcuch fałduje się spontanicznie w ten sposób, że większość jego hydrofobowych łańcuchów bocznych zostaje skierowana do wnętrza powstającej struktury, a większość jego polarnych , obdarzonych ładunkiem bocznych łańcuchów znajduje się na powierzchni. Struktura czwartorzędowa jest to sposób ułożenia w przestrzeni podjednostek cząsteczki białkowej oraz zespół oddziaływań między nimi (bez uwzględnienia wewnętrznej geometrii podjednostek. Poziom I w hierarchicznym skonstruowaniu cząsteczki białkowej determinuje poziomy następne, czyli strukturę przestrzenną (konformację) danego białka, która z kolei decyduje o jego funkcji biologicznej.
Białka dzielimy ze względu na ich budowę, właściwości chemiczno-fizyczne oraz funkcje.
1) Ze względu na budowę i skład, dzielimy białka na proste i złożone.
Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:
a.) protaminy - posiadają charakter silnie zasadowy, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.
b.) histony - podobnie jak protaminy posiadają silny charakter zasadowy, są dobrze rozpuszczalne w wodzie, a także w środowisku słabo kwaśnym. Są składnikami jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), a także występują w erytrocytach. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina.
c.) albuminy - są to białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.
d.) globuliny - w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.
e.) prolaminy - są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.
f.) gluteliny - podobnie jak prolaminy - są to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.
g.) skleroliny - nie rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy kreatyna.
Do białek złożonych zaliczamy m.in.:
- nukleoproteiny – białka jąder komórkowych,
- witelinę – występującą w żółtku jaja kurzego,
- kazeinę – substancję białkową mleka.
2.) Podział ze względu na powiązanie budowy z funkcją:
- część funkcjonalna – zawierająca centrum katalityczne reakcji,
- część strukturalna – najczęściej hydrofobowa, kotwicząca białko w błonie lipidowej.
3.) Podział ze względu na rozpuszczalność w wodzie:
- hydrofobowe (nierozpuszczalne, fibrylarne) - występują najczęściej w błonach
komórkowych,
- hydrofilowe (rozpuszczalne, globularne) - występują najczęściej w cytoplazmie.
4) Podział ze względu na pochodzenie:
-roślinne
-zwierzęce
-wirusowe
-bakteryjne

5) Podział ze względu na ich funkcje biologiczne:
-enzymy
-transportowe (hemoglobina, albumina osocza, lipoproteiny)
–strukturalne (kolagen, elastyna, keratyna, glikoproteiny)
–odpornościowe i ochraniające (globulina, fibrynogen)
–biorące udział w skurczu (miozyna)
–białka błon komórkowych
–hormony (insulina, glukagon, ACTH, ADH)
-toksyny (jad węża)



Różnorodność funkcji białek wynika z olbrzymiej liczby odmiennych struktur przestrzennych, jakie mogą one przyjmować (funkcja jest bowiem następstwem struktury).
Rozpuszczalność białek w roztworach jest uzależniona od wzajemnego stosunku aminokwasów hydrofobowych i hydrofilowych. Do nierozpuszczalnych w wodzie należą skleroproteiny tkanki łącznej (rogi, paznokcie, włosy) oraz białka wchodzące w skład błon lipidowych (receptory błonowe). Przykładem rozpuszczalnych w wodzie, są białka osocza krwi (globuliny). Wskutek dużych rozmiarów cząsteczek, ich wodne roztwory wykazują typowe właściwości roztworów kolidalnych. O rozpuszczalności decyduje przede wszystkim zdolność do hydratacji. Białko w stanie stałym zmieszane z małą ilością wody tworzy galaretowaty żel. W miarę dodawania rozpuszczalnika białka rozpuszczają się bardziej i powstaje zol. Charakteryzuje się on wysoką lepkością, obniżonym napięciem powierzchniowym, rozpraszaniem światła, tzw. efekt Tyndalla, aktywnością koloidoosmotyczną oraz podatnością na koagulację czyli zmianę żel-zol pod wpływem różnych czynników. Czynnikiem poprawiającym rozpuszczalność większości białek są niskie stężenia soli, natomiast pod wpływem wysokich stężeń soli, niektórych kwasów, soli metali ciężkich, rozpuszczalników organicznych, a także wysokiej temperatury (>50oC) następuje ich wytrącenie z roztworu.
Białka wykazują właściwości kwasowo-zasadowe, gdyż ich składniki – aminokwasy posiadają grupy funkcyjne zdolne do jonizacji. Przy pewnej charakterystycznej dla każdego białka wartości pH, nazywanej punktem izoelektrycznym, cząsteczki mają zerowy ładunek. Przy tej wartości rozpuszczalność większości białek osiąga minimum. Przy wartościach pH, różnych od punktu izoelektrycznego, proteiny występują w roztworze w postaci makrojonów, przez co mogą poruszać się w polu elektrycznym. Białka ulegają specyficznym rekcjom uwarunkowanym obecnością różnych grup funkcyjnych aminokwasów.

Metody wykrywania białek:

1.) Reakcja Millona – służy do wykrywania białek zawierających grupę tyrozyny (lub do wykrywania innych substancji z grupą fenolową). Wykorzystuje się w niej tzw. oddczynnik Millona, czyli roztwór otrzymywany przez rozpuszczenie rtęci w stężonym kwasie azotowym (w stosunku 1:1) i następnie rozcieńczenie dwiema objętościami wody.
Białko ogrzewane z odczynnikiem Millona daje ceglastoczerwone zabarwienie.

2.) Reakcja ksantoproteinowa – to reakcja białek z kwasem azotowym(V), w wyniku której pojawia się żółtopomarańczowe zabarwienie. Reakcja ksantoproteinowa służy do wykrywania obecności białek.

3.) Reakcja biuretowa – rekacja wykrywająca istnienie wiązań peptydowych, działając na białko (lub biuret) wodorotlenkiem miedzi (II), tworzy się związek kompleksowy barwy różowofioletowej.
Wartość biologiczna spożywanych w pokarmach białek zależy od ilości zawartych w nich aminokwasów i proporcji ilościowych pomiędzy nimi. Najbardziej wartościowym dla człowieka białkiem jest białko jaja kurzego i białko zawarte w mleku kobiecym. Jako wzorzec służący do porównywania wartości białek przyjęto białko jaja kurzego. Aby wysoka wartość biologiczna białka mogła zostać zachowana, w pokarmie musi zostać dostarczona odpowiednia ilość węglowodanów i tłuszczów w celu zapewnienia energii niezbędnej do syntezy białek. Do wytworzenia 1 grama białka potrzeba 24 kilokalorii. Aby organizm mógł w pełni wykorzystać białko do celów budulcowych ilość dostarczanych w pożywieniu pełnowartościowych białek powinna pokrywać w okresie wzrostu 9 do 15% energii, a u ludzi dorosłych 6 do 8%. W niektórych stanach chorobowych wielkości te powinny być większe. Do białek pełnowartościowych zalicza się białka pochodzenia zwierzęcego - mięso zwierząt, drobiu, ryb, jaja, mleko i jego przetwory. Jedynie tkanka łączna zawarta w mięsie i produkty z niej uzyskiwane, (żelatyna, fibryna) zawierają mało tryptofanu. Do białek pełnowartościowych zalicza się również białka roślinne zawarte w soi, nasionach roślin strączkowych i orzechach. W mięsie zwierząt rzeźnych znajduje się od 15 do 23% białka, w rybach około 18%, w jajach 13%. W krajach gdzie spożycie mięsa jest niewielkie, źródłem białka są nasiona roślin strączkowych, orzechów i ziaren zbóż. Suszone nasiona roślin strączkowych zawierają 20 do 15% białka. W produktach zbożowych jest kilka do kilkunastu procent białka niepełnowartościowego i dlatego niezbędne aminokwasy powinny być uzupełnione z innych pokarmów. Warzywa i owoce zawierają bardzo małe ilości białka, średnio 1 do 2%.
Światowe i polskie instytucje naukowe zajmujące się żywieniem starają się określać normy żywieniowe, które stanowią podstawę opracowywania praktycznych diet. Opracowane są trzy rodzaje norm - minimalne, określające najmniejszą ilość składnika pokarmowego pozwalającą na utrzymanie równowagi przemian metabolicznych, zalecane - pokrywające zapotrzebowanie 90 do 95% osób zdrowych w danej grupie ludności i normy optymalne - pokrywające podaż składników pokarmowych w takim zakresie aby zapewnić nie tylko zachowanie równowagi metabolicznej lecz również rozwój, wzrost, odnowę i dobry stan zdrowia organizmu. Oprócz zaleceń, które określają rzeczywiste spożycie białka w diecie Komitet Żywienia Ludności PAN opracował propozycje praktycznych norm ilości białka jaka powinna się znajdować w zakupionej żywności.