Białka fibrylarne

Białka znajdują się w prawie każdej komórce organizmów żywych i roślinnych, są najważniejszą grupą związków organicznych, które są niezbędne do prawidłowego funkcjonowania żywego organizmu.
Białka dzielimy na:
Białka proste
1.Albuminy- stanowią substancje łatwo rozpuszczalne w wodzie i w rozcieńczonych roztworach soli, z łatwością koagulują. Są enzymy, hormony oraz odmienne substancje biologiczne aktywne, występują one w osoczu krwi, mleku oraz mięśniach.
2.Globuliny- uwydatnia się w nich minimum rozpuszczalności w punkcie izoelektrycznym. W wodzie wolnej od soli rozpuszczają się słabo, również ze stężonych roztworów soli wytrącają się wcześniej niż albuminy. Znajdują się w nie małych ilościach w mięśniach oraz we krwi: między innymi są to fibrynogen osocza, miozyny, immunoglobuliny.
3.Protaminy- stanowią silnie zasadowe polipeptydy z jądra komórkowego, w którym występują połączone z kwasami nukleinowymi. Zawierają bardzo dużo argininy, a bardzo mało wiązań dwusiarczkowych i są zbudowane najczęściej z prostych, często powtarzających się sekwencji.
4.Histony- są blisko spokrewnione z protaminami, ale słabiej zasadowe. Występują również w jądrze komórkowym wraz z kwasem dezoksyrybonukleinowym oraz w erytrocytach.
5.Prolaminy- zawdzięczają swoją nazwę dużej ilości proliny w cząsteczce, mają one najczęściej kwaśny charakter. Występują natomiast w kiełkach zbożowych, a cechą szczególna jest ich rozpuszczalność w 70% do 80% etanolu.
6.Skleroproteiny- stanowią włókienkowe białka substancji podporowych. Można je rozpuścić tylko w szczególnych warunkach i czasami tylko przy częściowym rozkładzie cząsteczki.
Białka złożone
1.Nukleinoproteidy- stanowią połączenia kwasów nukleinowych z białkami, najczęściej histonami lub protaminami. W połączeniach tych cząsteczki białka odgrywają jednak bardzo podrzędną rolę, częściowo stanowią one prawdopodobnie ochronę struktury kwasów nukleinowych.
2.Lipoproteidy- połączenia pomiędzy lipoidami i białkami. Spotykane są jako części składowe wielu błon komórkowych, a także w enzymach cytoplazmatycznych.
3.Glikoproteidy- stanowią mieszaniny lub połączenia złożone z węglowodanów i białek, w których struktura podstawowa złożona jest z przeważającej części białek.
4.Fosfoproteidy- zawierają w większej ilości reszty kwasu fosforowego, przyłączone najczęściej estrowo przez łańcuchy boczne seryny lub treoniny.
5.Chromoproteidy- zawierają barwnik jako grupę prostetyczną enzymu. Typowym przedstawicielem może tu być hemoglobina, ale również dehydrogenazy z ich koenzymami.
6.Metaloproteidy- są to białka połączone z jednym lub kilkoma kationami metali. Do tej grupy białek zaliczana jest na przykład ferrytyna, która zawiera około 20% żelaza.
Biorąc pod uwagę kształt cząsteczek, białka można podzielić również na:
1.Globularne (sferyczne) są to związki rozpuszczalne w wodzie
2. Fibrylarne (włókienkowate) nie ulegają rozpuszczeniu w wodzie. Białka fibrylarne stanowią materiał budulcowy organizmów zwierzęcych. Do białek tych zaliczane są: kolagen, który znajduje się w skórze, ścięgnach oraz kościach; keratyna, która wchodzi w skład włosów, paznokci, rogów, piór i mięśni; fibroina – białko jedwabiu; elastyna.



Struktura jednostki tropokolagenu – tzw. potrójna helisa, złożona z 3 łańcuchów polipeptydowych


Kolagen- jest typowym białkiem tkanki łącznej występującym powszechnie w organizmach zwierząt i ludzi. To jedno z najważniejszych białek naszego organizmu, ponieważ stanowi 30% całkowitej ich masy i aż 70% masy białek skóry. Wyróżniającą cechą kolagenów jest budowa znacznej części cząsteczki w postaci potrójnej superhelisy – utworzonej z trzech łańcuchów polipeptydowych, które owijają się wokół wspólnej osi
(patrz rys. obok).
Rodzaje kolagenu
Kolagen występuje w wielu tkankach organizmu jego budowa jest zróżnicowana w zależności od funkcji i miejsca występowania. Generalnie rodzaje kolagenu dzieli się na 8 typów:
• typ I – jest to najbardziej powszechnie występujący rodzaj kolagenu w ludzkim organizmie. Jest on obecny w tkance tworzącej blizny, w ścięgnach i tkance łącznej kości. Występuje on także w skórze, tkance podskórnej.
• typ II – występuje w chrząstkach stawowych
• typ III – występuje w tkance tworzącej się z fibroblastów, w trakcie zabliźniania ran, zanim zostanie wytworzony kolagen typu I, tworzy włókna tkanki łącznej właściwej siateczkowej, włókna te wybarwiają się solami metali ciężkich np. srebrem (argentos)
• typ IV – występuje w błonie podstawnej – mikrowłóknach międzytkankowych, tworzących cienkie membrany między różnymi tkankami organizmu
• typ V – śródmiąższowy – występuje na granicy tkanki tworzącej blizny i tkanek na krawędzi blizn – występuje zawsze jako dopełnienie kolagenu typu I
• typ VI – odmiana typu V – spełniająca tę samą funkcję
• typ VII – występuje w tkance nabłonkowej, m.in. w skórze i na powierzchni tętnic
• VIII – występuje w śródbłonku – tkankach tworzących błony śluzowe i wnętrze żył i tętnic
• IX, X, XI – występują w chrząstkach – razem z typem II
• XII – występuje razem z typami I i III w wielu tkankach.

Funkcje kolagenu
Cząsteczki kolagenu wytwarzane są we wnętrzu fibroblastów, a wiec w komórkach wytwarzających tkankę łączną, a następnie wypychane są do przestrzeni międzykomórkowej i tutaj wbudowywane do gotowego włókienka. Ich biosynteza, zgodnie z obecnym stanem wiedzy, nie różni się zasadniczo od syntezy innych cząsteczek białka, nie jest jednak wyjaśniony problem, dlaczego jest ona hamowana brakiem kwasu askrobiowego.
Typowe włókienko kolagenu występuje we wszystkich tkankach łącznych jako odporna na rozgrzewanie, mało elastyczna, giętka, trwała jednostka podstawowa. Część delikatniejszych, częściej rozgałęzionych i nieco bardziej elastycznych włókienek retikulinowych ma również strukturę kolagenową, jak to wynika z ich hydrolizy przez kolagenozy. Zespół badaczy Grassmana wykazał, że na przykład kolagenoza z Clostridium histolyticum przyłącza się do sekwencji Pro-X-Gly-Pro-Y(Gly- gliceryna, X i Y inne aminokwasy na ogół X- pralina a Y- hydroksyprolina). Powszechniejsze enzymy proteolityczne, jak trypsyna lub pepsyna hydrolizują denaturowany kolagen jednak tylko częściowo.

Zastosowanie kolagenu w zakładzie kosmetycznym

Badania gerontologiczne wykazują jednoznacznie, że procesy starzenia się skóry zachodzą w tkance łącznej. Od 25 roku życia organizm zaczyna powoli tracić zdolność odbudowy naturalnego kolagenu. Fizjologiczny proces starzenia się skóry polega na postępującym przekształcaniu się kolagenu rozpuszczalnego, który znajduje się w młodej tkance, do postaci nierozpuszczalnej, która traci zdolność pobierania wody. Skóra traci wtedy swoją elastyczność oraz zdolność pęcznienia i staje się bardzo sucha oraz mało elastyczna(pojawiają się zmarszczki, cellulit, matowienie paznokci i włosów). Te niekorzystne zmiany ulegają przyśpieszeniu, jeśli skóra i ciało narażone są na działanie szkodliwych czynników chemicznych bądź atmosferycznych (np. nadmierne opalanie). Utrata rozpuszczalnego kolagenu jest więc naturalnym zjawiskiem w procesie starzenia, ale z punktu widzenia kosmetyki nadzwyczaj niepożądanym. Należy wtedy uzupełniać niedobór białka poprzez stosowanie preparatów kosmetycznych, które zawierają kolagen rozpuszczalny, który spełnia rolę naturalnego środka nawilżającego skórę. Preparaty kosmetyczne, które zawierają dużą ilość rozpuszczalnego kolagenu ( nawet do 10%) mają działanie wyraźnie liftingujące.
Naturalny kolagen możemy otrzymać z określonych gatunków ryb. Do tej pory w światowej kosmetyce stosowano kolagen pochodzenia zwierzęcego. Jednakże na skutek epidemii BSE (choroba wściekłych krów) kolagen zwierzęcy jest systematycznie wycofywany z handlu. Z powodzeniem udało się go zastąpić ekstraktem uzyskiwanym z ryb. Po przeprowadzeniu badań okazało się, że ma on lepsze właściwości kosmetyczne, niż kolagen zwierzęcy. Kolagen stosuje się też jako wypełniacz w chirurgii kosmetycznej – np do wypełniania ust.


Kreatyny- stanowią produkty komórek nabłonka, które w przeciwieństwie do kolagenów jednak pozostają we wnętrzu komórki. Zawierają one liczne wiązania dwusiarczkowe, są nierozpuszczalne w stosowanych zazwyczaj rozpuszczalnikach białek i składają się z włóknistej składowej, która jest wbudowana w amorficzną jednostkę podstawową. Te typowe białka powierzchniowe ze skóry, włosów kopyt, łusek i piór wykazują wyraźne cechy strukturalne, przede wszystkim na rentgenogramach włókien. Rola kreatyny, która przechowywana jest w niewielkich ilościach w komórkowych mięśniach sprowadza się do wytwarzania i przenoszenia adenozynotrójfosforanu (ATP) tzw. głównej cząsteczki odpowiedzialnej za produkcję energii.

Zastosowanie i działanie kreatyny w kosmetyce
Keratyna znalazła zastosowanie głównie właśnie w: szamponach, płynach kondycjonujących, środkach do trwałej ondulacji, farbach do włosów. Dzięki działaniu kreatyny, włosy ulegają wyraźnemu wzmocnieniu i w sposób zauważalny zwiększa się ich objętość, przywraca połysk i zdrowy wygląd . Ta cecha hydrolizatów keratyny jest wykorzystywana w produkcji preparatów o działaniu silnie regenerującym( preparaty do włosów słabych, zniszczonych, przesuszonych i łamliwych). Natomiast poprzez wytwarzanie koloidów ochronnych, hydrolizaty keratyny zabezpieczają włosy przed szkodliwym działaniem środków utleniających tj./farby, rozjaśniacze do włosów/ i redukujących /trwałe ondulacje/. Zastosowanie hydrolizatów keratyny w preparatach do regenerowania i pielęgnowania włosów pozwala utrzymać nam właściwy poziom nawilżenia skóry i włosów a dzięki zawartości siarki, która korzystnie oddziaływuje na skórę likwidując jej stany zapalne mogą być z powodzeniem stosowane w szamponach i preparatach przeciw - łupieżowych.. Liczne próby, praktycznie poparte badaniami, wykazały, że preparaty uzyskane z wysokocząsteczkowej keratyny wykazują trwały efekt kondycjonujący w stosunku do włókna włosowego. Keratyny regenerują również strukturę uszkodzonej płytki paznokciowej i powodują jej utwardzenie i wzmocnienie, zapobiegają łamaniu się i rozdwajaniu paznokci. Szczególnie zalecane odżywki do paznokci: żółtych z przebarwieniami, zniszczonych i rozdwajających się, cienkich i skłonnych do pękania, łamliwych, z wysuszonym i pękającym naskórkiem, preparaty maskujące nierówności paznokcia i stanowiących podkład pod emalię. Oprócz występowania kreatyny w preparatach do stylizacji włosów i odżywek do paznokci keratyna występuje również w płynach do kąpieli, płynach po goleniu oraz kremach do rąk i paznokci.

Przykładowy fragment łańcucha fibryny: Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala

Fibroina- białko jedwabiu- to białko z grupy białek fibrylarnych. Stanowi główny składnik budulcowy naturalnych włókien jedwabiu oraz pajęczyny. Fibroinę tworzą łańcuchy zbudowane w przeważającej części z takich aminokwasów jak: alanina, glicyna, seryna i tyrozyna. Proteiny uzyskane z jedwabiu czy mleka zaliczane są do klasy białek "obcych" dla ciała ludzkiego, jednak ze względu na swe własności, często stosowane są w preparatach kosmetycznych.
Zastosowanie w kosmetyce
Proteiny jedwabiu znajdują zastosowanie w całej gamie kosmetyków zarówno do pielęgnacji skóry, jak i włosów, gdzie wykorzystuje się ich własności nawilżające jak i wygładzające. Materiałem o dużej wartości biologicznej, którą można wykorzystać w kosmetyce jest także mleko. Oprócz wysokowartościowych białek zawierających niezbędne aminokwasy jest także źródłem kwasów tłuszczowych, w tym także tzw. niezbędnych nienasyconych kwasów tłuszczowych (NNKT), określanych czasami mianem witaminy F. Ponadto znajduje się w nim cała gama witamin i to zarówno rozpuszczalnych w tłuszczach (A, D, E) jak i rozpuszczalnych w wodzie (B1, B2, B6, B12, PP, C). Obecnie na rynku występuje szereg niskocząsteczkowych, rozpuszczalnych w wodzie hydrolizatów protein z pszenicy, które są bardzo konkurencyjne w stosunku do hydrolizatów kolagenu. Stwierdzono, że zdolność nawilżania aminokwasów kolagenowych i aminokwasów kukurydzy jest identyczna. . Opracowano również metody otrzymywania rozpuszczalnych protein z pszenicy o wysokim ciężarze cząsteczkowym. Preparaty te posiadają własności błonotwórcze. W pielęgnacji skóry mogą być porównywane z rozpuszczalnym kolagenem, a w pielęgnacji włosów z niektórymi preparatami keratynowymi.
Elastyna- następnym ważnym białkiem naturalnym często stosowanym w kosmetyce jest elastyna, będąca wraz z kolagenem podstawowym składnikiem włóknistej tkanki łącznej. Białko to dzięki ciągliwości i sprężystości swoich włókien zapewnia skórze elastyczność. Elastyna jest najdoskonalszym biologicznym elastomerem. Jest ona jednak produkowana przez organizm tylko do 25 roku życia. Całkowicie zanika w wieku 40-45 lat. Procesu starzenia skóry nie można zahamować, ale przez zastosowanie odpowiednich preparatów kosmetycznych zawierających kolagen i elastynę można uzyskać określone efekty kosmetyczne.

Zastosowanie w kosmetyce
Białka te stosuje się w preparatach kosmetycznych (mleczka, kremy) o szerokim spektrum działania, zarówno do pielęgnacji twarzy jak i całego ciała. Szczególnie polecane do pielęgnacji skóry zwiotczałej, wysuszonej. Przyczyniają się do utrzymania sprężystości oraz poprawienia elastyczności skóry w przypadku zmian degeneracyjnych, towarzyszących przede wszystkim powstawaniu zmarszczek. Na rynku istnieje także wiele preparatów specjalistycznych np. do pielęgnacji biustu, które najczęściej zawierają właśnie kolagen i elastynę. Bardzo ważną cechą ich jest to że związki te ze względu na swoje amfoteryczne własności stanowią barierę ochronną dla skóry i włosów przed anionowymi związkami powierzchniowo czynnymi (ZPC ).

Podsumowując:
Zalety białek fibrylarnych:
Kolagen - spełnia rolę naturalnego środka nawilżającego.
Keratyna - dzięki zawartości siarki korzystnie oddziaływuje na skórę, likwidując stany zapalne.
Fibroina - białko jedwabiu - nadaje włosom jedwabisty chwyt
i poprawia czesalność, działa wygładzająco na naskórek
z dodatkowym efektem nawilżenia.
Elastyna - dzięki ciągliwości
i sprężystości swoich włókien, zapewnia skórze pożądaną elastyczność.

Białka fibrylarne w ,których skład wchodzą: kolagen, kreatyna, fibroina i elastyna jak widać są niezwykle ważne w naszym organizmie. Powolne ich zanikanie z upływem lat sprawia że nasza skóra się starzeje, dlatego pamiętajmy aby odpowiednio dbać o nasze ciało, włosy, paznokcie używając odpowiednich kosmetyków pielęgnacyjnych.


Bibliografia: pod redakcją Stanisławy Sokołowskiej „Hodowla komórek i tkanek”, pod redakcją Witolda Woźniaka „Anatomia człowieka”, Hugo Fasold „Budowa białek” , Internet.