Biochemia I rok kosemtologii

Wiązania chemiczne
1. Scharakteryzuj wiązania chemiczne- kowalencyjne
Są to siły wiążące atomy w cząsteczce wskutek tworzenia przez nie wspólnych par elektronowych, wiązania bardzo silne

2. Jakie znasz rodzaje wiązań niekowalencyjnych- podaj krótką definicję
• Wiązanie elektrostatyczne (jonowe)- są to siły elektrostatyczne oddziałujące między przeciwnie naładowanymi grupami, odległość przy optymalnym przyciąganie – 0,28nm

• Wiązanie wodorowe- powstaje między związanymi kowalencyjnie atomem wodoru, wykazującym pewien ładunek dodatni , a powiązanym kowalencyjnie atomem- akceptorem, który obdarzony jest ładunkiem ujemnym, mogą zachodzić między cząsteczkami naładowanymi (np. NH3+, COO-) lub cząsteczkami obdarzonymi mniejszym ładunkiem, np. atomy wodoru grupy iminowej (N-H)przyciągane są przez ujemnie naładowane atomy tlenu grupy ketonowej (C=O)

• Oddziaływania van der Waalsa- niespecyficzna siła przyciągania pojawiająca się kiedy atomy zbliżają się na odległość 0,3-0,4 um, przy mniejszych odległościach siły van der Waalsa odpychają się, są słabsze od wiązań wodorowych
3. Omów budowę cząsteczki wody
Cząsteczka wody, czyli tlenek wodoru, składa się z dwóch pierwiastków: wodoru i tlenu. Jest podstawą życia, rozpuszczalnik, w którym rozpuszczone są lub zawieszone substancje niezbędne dla życia komórki, cząsteczki wody to dipole, mające charakter polarny, ze względu na przesunięcie wspólnej pary elektronowej w stronę tlenu posiadającą wyższą elektroujemność, kąt między wiązaniami wynosi 106 stopni, długość wiązania to 0,99A, atomy wodoru połączone są z atomem tlenu wiązaniami kowalencyjnymi
rys

4. Scharakteryzuj określenia: cząsteczki o charakterze hydrofilowym i hydrofobowym
• Cząsteczki o charakterze hydrofilowym- cząsteczki polarne, czyli rozpuszczalne w wodzie, mają zdolność do tworzenia wiązań wodorowych, przyciągają cząsteczki wody
• Cząsteczki o charakterze hydrofobowym- cząsteczki apolarne, nierozpuszczalne w wodzie, odpychają od siebie cząsteczki wody, nie są zdolne do tworzenia wiązań wodorowych

Węglowodany
1. Omówić glukozę- występowanie, budowa, właściwości
D- glukoza- aldoheksoza, cukier gronowy, w stanie wolnym występuje w owocach, sokach, roślinnych, miodzie, składnik wielocukrów (skrobia), otrzymywana jest przez hydrolizę skrobi, u ssaków- najważniejszy cukier,, wszystkie węglowodany zawarte w pokarmie przekształcone są w glukozę, u roślin- powstaje w fotosyntezie, u zwierząt- niezbędne dla pracy ośrodkowego układu nerwowego, w zależności od tego, czy grupy –OH przy atomach węgla 1 i 2 położone są p tej samej stronie, czy po przeciwnej rozróżniamy dwie annomeryczne odmiany D- glukozy- alfa i beta
rys

2. Jakie znasz dwucukry, podaj skład i występowanie
Połączenie dwóch monosacharydów wiązaniem glikozydowym (C-O-C)
• Laktoza- galaktoza+ glukoza (beta-D- galaktoza+ alfa-D- glukoza) połączone wiązaniem beta-1,4-glikozydowym- występuje w mleku

Maltoza- glukoza+ glukoza (2 cząsteczki alfa-D-glukozy) połączone wiązaniem 1,4-alfa-glikozydowym- powstaje podczas hydrolizy skrobi, którą katalizuje enzym śliny amylaza, jest przejściowym produktem trawienia skrobi w jamie ustnej i w jelitach

• Sacharoza- glukoza+ fruktoza ( alfa-D-glukopiranoza+ beta-D- fruktofuranoza) połączone wiązaniem 1,2-glikozydowym- znajduje się w burakach cukrowych, trzcinie cukrowej i w wielu owocach

3. Co to jest sacharoza- budowa, występowanie
Jest to dwucukier powstały z połączenia glukozy i fruktozy (alfa-D-glukopiranoza+ beta-D-fruktofuranoza) połączone wiązaniem 1,2-glikozydowym, występuje w trzcinie cukrowej, burakach cukrowych, sokach, owocach, nasionach, kwiatach, korzeniach roślin
rys

4. Skrobia- budowa, funkcja
Skrobia, inaczej krochmal składa się z amylozy (cząsteczki glukozy złączone wiązaniami alfa1,4, nierozgałęzione, kilka tysięcy reszt glukozy) i amylopektyny (jest polimerem o łańcuchu rozgałęzionym przy szóstym atomie węgla, wiązania alfa 1,4- glikozydowe co 24-30 reszt glukozy i wiązania alfa 1,6-glikozydowe tworzące rozgałęzionia), znajduje się w nasionach i bulwach roślin, jest ich materiałem zapasowym, ogrzana skrobia pęcznieje, tworząc klej skrobiowy, ma zastosowanie w przemyśle włókienniczym, farmaceutycznym, kosmetycznym, papierniczym, stanowi podstawowy składnik pożywienia człowieka

5. Glikogen- budowa, funkcja
Cząsteczki alfa-D-glukozy powiązane wiązaniami alfa (1,4) oraz wiązaniami alfa (1,6) w miejscach rozgałęzienia, bardziej rozgałęziony co 8-12 reszt glukozy, materiał zapasowy zwierząt, w wątrobie i mięśniach, wpływa na poziom glukozy we krwi, glikogen wątroby i mięśni jest źródłem glukozofosforanu dla glikolizy

6. Celuloza- budowa, funkcja
Inaczej błonnik, podstawowy składnik ścian komórkowych, 1500-2500 i więcej cząsteczek glukozy powiązanych wiązaniami beta 1,4, u ssaków mięsożernych nietrafiona, ale pobudza perystaltykę jelit, jest cennym naturalnym surowcem chemicznym do produkcji, np. papieru, sztucznego jedwabiu, wyrobu klejów, lakierów

7. Podaj różnice w budowie i funkcji między:
• Celulozą a skrobią
Budowa: oba polisacharydy zbudowane są z cząsteczek alfa-D-glukapiranozy połączonych w celulozie wiązaniem beta- glikozydowym, a w skrobi wiązaniem alfa- glikozydowym,
Funkcja: celuloza- funkcja strukturalna, a skrobia- zapasowa
• Skrobią a glikogenem
Budowa: mają podobną budowę, zbudowane z cząsteczek alfa-D-glukozy powiązane wiązaniami alfa-1,4 i alfa 1,6, tylko, że glikogen jest bardziej rozgałęziony- co 8-12 reszt glukozy, a skrobia co 24-30 reszt glukozy
Funkcja: skrobia jest materiałem zapasowym roślin, a glikogen zwierząt

8. Omów polisacharydy o funkcji zapasowej
Skrobia
inaczej krochmal składa się z amylozy (cząsteczki glukozy złączone wiązaniami alfa1,4, nierozgałęzione, kilka tysięcy reszt glukozy) i amylopektyny (jest polimerem o łańcuchu rozgałęzionym przy szóstym atomie węgla, wiązania alfa 1,4- glikozydowe co 24-30 reszt glukozy i wiązania alfa 1,6-glikozydowe tworzące rozgałęzionia), znajduje się w nasionach i bulwach roślin, jest ich materiałem zapasowym, ogrzana skrobia pęcznieje, tworząc klej skrobiowy, ma zastosowanie w przemyśle włókienniczym, farmaceutycznym, kosmetycznym, papierniczym, stanowi podstawowy składnik pożywienia człowieka
Glikogen
Cząsteczki alfa-D-glukozy powiązane wiązaniami alfa (1,4) oraz wiązaniami alfa (1,6) w miejscach rozgałęzienia, bardziej rozgałęziony co 8-12 reszt glukozy, materiał zapasowy zwierząt, w wątrobie i mięśniach, wpływa na poziom glukozy we krwi, glikogen wątroby i mięśni jest źródłem glukozofosforanu dla glikolizy

9. Scharakteryzuj glikozoaminoglikany (GAG)
Inaczej mukoplisacharydy
Skład: (aminocukry+ kwas uranowy)n, łańcuchy nierozgałęzione, wiele GAG zawiera grupę siarczanową SO ,
przykłady: kwas hialuronowy, chondroitynosiarczany, heparyna (zapobiega krzepnięciu krwi),
występowanie: tkanka łączna: chrząstka, rogówka, ścięgno, skóra, kości, maź stawowa
mają skłonność do żelowania, tworzenia lepkich roztworów, w połączeniu z białkiem są to proteoglikany, 95% stanowi składnik cukrowy

10. Scharakteryzuj glikoproteiny
Białka kowalencyjnie związane z węglowodanami, 1%- 85% składnik węglowodanowy, łańcuch węglowodanowy rozgałęziony lub nie (różne monosacharydy jak m.in. mannoza, galaktoza, kwas sialowy, brak glukozy i kwasu uranowego), składnik błon komórkowych, tkanek, płynów;
funkcje: strukturalna, transportująca, udział w procesach odpornościowych, hormony, enzymy, w błonie komórkowej funkcja sygnalizacyjna

Aminokwasy i białka
1. Co to jest aminokwas- występowanie, budowa, właściwości
Aminokwas jest monomerem białek, czyli jest podstawową jednostką strukturalną, zbudowane są z: C, H, O, N, S, białka zbudowane są z 20 aminokwasów, występują powszechnie w organizmach zwierzęcych, roślinach i drobnoustrojach, zawierają w cząsteczce grupę karboksylową –COOH i grupę aminową –NH2, resztę aminokwasową –R stanowi łańcuch boczny charakterystyczny dla poszczególnych aminokwasów, aminokwasy w większości to substancje stałe, krystaliczne, często o słodkim smaku, posiadają wysokie temperatury topnienia, dobrze rozpuszczają się w wodzie, nie rozpuszczają się w niepolarnych rozpuszczalnikach organicznych

2. Co to są aminokwasy egzogenne, wymień
Aminokwasy, które trzeba dostarczyć z pożywieniem, bo organizm sam nie potrafi ich wyprodukować, są to walina, leucyna, izoleucyna, metionina, fenyloalanina, tryptofan, lizyna, histydyna, treonina

3. Podział aminokwasów
1. podział -aminokwasy egzogenne i endogenne
• Egzogenne- aminokwasy, które trzeba dostarczyć z pożywieniem, np. walina, leucyna, izoleucyna, metionina, fenyloalanina, tryptofan, lizyna, histydyna, treonina
• Endogenne- aminokwasy, które produkowane są w organizmie
2. podział- aminokwasy hydrofobowe i hydrofilowe
• Hydrofobowe- aminokwasy, które nie lubią wody i nie są rozpuszczalne w wodzie
• Hydrofilowe- aminokwasy, które lubią wodę i są rozpuszczalne w wodzie

4. Co to jest wiązanie peptydowe- narysuj schematycznie połączenie 3 aminokwasów
Wiązanie peptydowe to chemiczne, kowalencyjne wiązanie powstające między grupą alfa- aminową a grupą alfa- karboksylową kolejnego aminokwasu
rys
5. Jakie znacz naturalne peptydy
• Glutation- trójpeptyd, ma 3 aminokwasy, a środkowym jest cysteina, chroni przed wolnymi rodnikami, wyróżnia się glutation zredukowany i utleniony- ma mostek siarczkowy
• Insulina- wydzielana przez trzustkę, składa się z dwóch łańcuchów, jeden składa się z 21 aminokwasów, a drugi z 30 aminokwasów, łańcuchy połączone są ze sobą mostkiem disiarczkowym oraz jest jeden mostek w łańcuchu A
• Wazopresyna- zbudowana z 9 aminokwasów i jednego mostka disiarczkowego, reguluje skurcz naczyń krwionośnych, resorpcję wody w nerkach, kontroluje stężenie soli sodowych w moczu
• Oksytocyna- zbudowana z 9 aminokwasów, wywiera wpływ na skurcz mięśni gładkich, zwłaszcza macicy oraz skurcz mięśni jelitowych i woreczka żółciowego

6. Rola białek w organizmie żywym
Odpowiedzialne są za niemal wszystkie funkcje życiowe, Rola: budulcowa, podporowa (wzmacniająca, np. kolagen), katalityczna (enzymy), transportowa, ruchowa (białka kurczliwe- aktyna i miozyna), regulatorowa (hormony białkowe, peptydowe), rola nerwowa (receptory w komórkach zmysłowych), rola odpornościowa

7. Omów strukturę I- rzędową białek
Struktura I- rzędowa białka to liniowa sekwencja aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi, sekwencję tę wyznacza się na podstawie kolejności ułożenia zasad azotowych w genie kodującym dane białko
rys

8. Co to jest struktura II- rzędowa białek- podaj przykłady
Struktura II- rzędowa to regularne pofałdowanie regionów łańcucha polipeptydowego, utrzymują wiązania wodorowe między grupami peptydowymi, wyróżnia się dwie struktury
• Alfa- helisa- powstaje regularna konformacja określana jako spirala, tlen karbonylowy każdego wiązania peptydowego jest połączony wiązaniem wodorowym z wodorem grupy aminowej czwartego z kolei aminokwasu, przy czym wiązanie wodorowe przebiega prawie równolegle do osi helisy, na jeden obrót alfa- helisy przypada 3,6 aminokwasów, wszystkie łańcuchy boczne aminokwasów znajdują się na zewnątrz cylindrycznej helisy
• Beta- harmonijka- wiązania wodorowe powstają między wiązaniami peptydowymi różnych łańcuchów polipeptydowych lub różnych części tego samego łańcucha polipeptydowego, płaskie wiązanie peptydowe sprawia, że łańcuch polipeptydowy przyjmuje postać pofałdowanej kartki z łańcuchami bocznymi aminokwasów znajdującymi się powyżej lub poniżej jej płaszczyzny, łańcuchy polipeptydowe sąsiadujące ze sobą w strukturze beta mogą być równoległe lub antyrównoległe
Przykłady
Alfa helisa- mioglobina
Beta- harmonijka- fibroina jedwabiu

9. Opisz strukturę alfa helisy białek
Alfa- helisa- powstaje regularna konformacja określana jako spirala, tlen karbonylowy każdego wiązania peptydowego jest połączony wiązaniem wodorowym z wodorem grupy aminowej czwartego z kolei aminokwasu, przy czym wiązanie wodorowe przebiega prawie równolegle do osi helisy, na jeden obrót alfa- helisy przypada 3,6 aminokwasów, wszystkie łańcuchy boczne aminokwasów znajdują się na zewnątrz cylindrycznej helisy
rys

10. Opisz strukturę beta harmonijki białek, podaj przykład występowania
Beta- harmonijka- wiązania wodorowe powstają między wiązaniami peptydowymi różnych łańcuchów polipeptydowych lub różnych części tego samego łańcucha polipeptydowego, płaskie wiązanie peptydowe sprawia, że łańcuch polipeptydowy przyjmuje postać pofałdowanej kartki z łańcuchami bocznymi aminokwasów znajdującymi się powyżej lub poniżej jej płaszczyzny, łańcuchy polipeptydowe sąsiadujące ze sobą w strukturze beta mogą być równoległe lub antyrównoległe
rys

11. Co to jest struktura III- i IV- rzędowa białek
Struktura III- rzędowa- przestrzenne ułożenie wszystkich aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, łańcuch polipeptydowy fałduje się spontanicznie w ten sposób, że większość jego hydrofobowych łańcuchów bocznych zostaje skierowana do wnętrza powstającej struktury, a większość jego polarnych, obdarzonych ładunkiem łańcuchów bocznych znajduje się na jej powierzchni, struktura ta jest utrzymywana przez wiązania jonowe, wodorowe, van der Waalsa, kowalencyjne, dwusiarczkowe
rys

Struktura IV- rzędowa-występuje w przypadku białek zawierających więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy, struktura ta dotyczy przestrzennego ułożenia polipeptydowych podjednostek i natury oddziaływań między nimi, tymi oddziaływaniami mogą być: wiązania kowalencyjne, joowe, wodorowe, van der Waalsa
rys

12. Omów na przykładzie hemoglobiny strukturę I, II, III i IV- rzędową
Hemoglobina posiada 2 łańcuchy alfa ( zbudowane z 141 aminokwasów) i 2 łańcuchy beta (zbudowane z 146 aminokwasów), każdy łańcuch zawiera grupę hemową, Hb może przyjąć 4 cząsteczki tlenu, grupa hemowa jest połączona kowalencyjnie z białkiem

13. Scharakteryzuj alfa keratynę oraz proces ondulacji
Alfa keratyna- (zrogowaciała warstwa naskórka, rogi, kopyta, włosy, paznokcie, wełna), zawiera 22% cysteiny, występują mostki disiarczkowe, wykonuje strukturę alfa heliakalną; struktura włosa- złożona, łańcuchy polipeptydowe połączone ze sobą wiązaniem disiarczkowym
Ondulacja- rozerwanie mostków disiarczkowych, włosy stają się giętkie, poluzowane, redukujące środki np. merkaptany jak np. kwas tioglikolowy R-SH, układa się nową fryzurę i utrwala przez utlenianie (np. H2O2), powstają nowe mostki disiarczkowe

14. Scharakteryzuj kolagen
Cała rodzina białek, tworzą mocne nierozpuszczalne włókna (włóknisty składnik skóry, kości, ścięgien, chrząstki, naczyń krwionośnych, zębów- składnik tkanki łącznej); twarda struktura kości i zębów- polimer kolagenu i fosforanu wapnia, w ścięgnach kolagen tworzy podobne do lin włókna o dużej wytrzymałości na rozciąganie, w skórze- tworzy luźno utkaną sieć włókien; 3 helisy zwinięte w wspólną spiralę połączone wiązaniami wodorowymi, 1/3 reszt aminokwasów i glicyna, duże ilości proliny i 4-hydroksyproliny

15. Scharakteryzuj elastynę
Białko tkanki łącznej, odpowiedzialna za zdolność tkanki do rozciągania i powrotu do uprzedniego kształtu (płuca, tętnice, więzadła sprężyste, skóra), właściwości podobne do gumy, brak okresowości w budowie, 1/3 glicyny, alanina, walina i prolina

16. Omów budowę i funkcję mioglobiny
Pojedynczy łańcuch polipeptydowy, 150 aminokwasów, reszty aminokwasów hydrofobowe wewnątrz cząsteczki, reszty polarne na powierzchni, grupa hemowa- wewnątrz cząsteczki, 80% stanowi struktura alfa helis, struktura III-rzędowa
Jest białkiem wiążącym tlen, magazynuje tlen w tkankach w postaci gotowej do użycia przez komórki, największe stężenie mioglobiny występuje w mięśniach szkieletowych i w sercu

17. Omów budowę i funkcje hemoglobiny
2 łańcuchy alfa- 144 aminokwasów, 2 łańcuchy beta- 146 aminokwasów, każda zawiera grupę hemową, Hb może przyjąć 4 cząsteczki tlenu, grupa hemowa połączona kowalencyjnie z białkiem, struktura IV-rzędowa, 80% stanowi struktura alfa- helis
Funkcją hemoglobiny jest przenoszenie tlenu we krwi z płuc do innych tkanek ciała, w celu zaopatrzenia komórek w tlen, który jest im niezbędny do przeprowadzenia fosforylacji oksydacyjnej dostarczonego pokarmu, Hb występuje we krwi w erytrocytach

18. Wyjaśnij zjawisko allosterii na przykładzie hemoglobiny
Hemoglobina- białko allosteryczne, modyfikatory: tlen, wodór, dwutlenek węgla, 2,3-bifosfoglicerynian, przyłączenie tlenu do jednego łańcucha Hb indukuje zmiany konformacyjne i zwiększa się zdolność przyłączania tlenu przez pozostałe łańcuchy, wzrasta powinowactwo Hb do tlenu

Enzymy
1. Co to jest enzym
Biokatalizatory zwiększają szybkość reakcji chemicznej, same nie ulegając zmianie, są to białka proste lub złożone, enzymy są wysoce specyficzne względem substratów, na które działają i produktów, które tworzą, aktywność enzymatyczna może być regulowana, zmieniając się w zależności od stężenia substratów lub innych cząsteczek

2. Co to jest centrum aktywne enzymu
Region enzymu, który wiąże substrat, tworzy kompleks enzym- substrat i przekształca go w produkt, utworzone przez reszty aminokwasów, przy łączeniu ze substratem działają liczne słabe siły (oddziaływania jonowe, wodorowe, van der Waalsa)

3. Jakie znasz klasy enzymów
• 1. oksydoreduktazy- przenoszą elektrony
• 2. transferazy- przenoszą grupy funkcyjne
• 3. hydrolazy- reakcje hydrolizy
• 4. liazy- rozszczepiają wiązania C-C, C-O, C-N i inne, często tworzą podwójne wiązania
• 5. izomerazy- przenoszą grupy w obrębie cząsteczki
• 6. ligazy- tworzą wiązania sprzężone z hydrolizą ATP
4. Opisz wpływ stężenia substratu, temperatury i pH na szybkość reakcji enzymatycznej
• Wpływ stężenia substratu- przy małych stężeniach podwojenie S powoduje podwojenie początkowej szybkości, przy większym stężeniu substratu enzym ulega wysyceniu i dalszy wzrost S powoduje tylko małą zmianę szybkości
rys.

• Wpływ temperatury- początkowe przyspieszenie szybkości reakcji po osiągnięciu optimum, następnie dochodzi do denaturacji białka i inaktywacji enzymu
rys.

• Wpływ pH- każdy enzym ma optymalne pH działania, małe odchylenie pH powoduje spadek aktywności wywołany zmianami jonizacji grup w aktywnym miejscu enzymu, większe odchylenia mogą doprowadzić do denaturacji wielu enzymów- optimum aktywności wielu enzymówto ok.6,8, ale np. pepsyna pH=2,0
rys.

5. Co to są koenzymy, podaj przykłady
Koenzym- niebiałkowa złożona cząsteczka organiczna, która jest kowalencyjnie związana z enzymem
Przykłady
- NAD+
- NADP+
- koenzym A
- FAD
- FMN

6. Na czym polega inhibicja nieodwracalna enzymów
Wiąże się z enzymem nieodwracalnie tworząc wiązania kowalencyjne z resztami aminokwasów znajdującymi się w miejscu aktywnym i inaktywują enzymy na stałe, w wiązaniu tym biorą udział reszty seryny i cysteiny

7. Na czym polega odwracalna inhibicja kompetycyjna enzymów
Inhibitor podobny do substratu danego enzymu, współzawodniczy z cząsteczkami substratu o wiązanie z miejscem aktywnym, inhibitor wiąże się z miejscem aktywnym odwracalnie
rys

8. Na czym polega odwracalna inhibicja niekometycyjna enzymów
Inhibitor wiąże się odwracalnie w innym miejscu enzymu niż jego miejsce aktywne, co prowadzi do zmniejszenia aktywności katalitycznej, inhibitor nie ma budowy podobnej do substratu
rys

9. Omów regulację kontroli aktywności enzymatycznej przez sprzężenie zwrotne
Enzym działający przy początku przemiany metabolicznej (szlaku) jest hamowany przez końcowy produkt tego szlaku; kontrola enzymu umożliwia zaoszczędzenie w organizmie energii metabolicznej i zapobiega nagromadzeniu się zbędnych intermediatów czy produktu końcowego
rys

10. Co to są enzymy allosteryczne
Produkt końcowy będzie wiązał się z enzymem w innym miejscu niż miejsce aktywne. Pod wpływem produktu końcowego zmienia się ułożenie przestrzenne enzymu i spada jego aktywność; enzymy allosteryczne są często białkami złożonymi z wielu podjednostek, z których każda ma miejsce aktywne

11. Omów regulację kontroli enzymatycznej przez odwracalne modyfikacje kowalencyjne
Polega na odwracalnym tworzeniu i rozrywaniu wiązania kowalencyjnego między enzymami a małą grupą niebiałkową (najczęściej grupa fosforanowa)
rys.

12. Omów regulację kontroli aktywności enzymatycznej przez aktywację proteolityczną
Niektóre enzymy są w organizmie wytwarzane w postaciach nieczynnych jako proenzymy. Aktywacja ich polega na nieodwracalnej hydrolizie jednego lub więcej wiązań peptydowych (łańcuchów). Unieczynnienie powodowane jest zablokowaniem miejsca aktywnego enzymu, np.:
rys

Tłuszcze
1. Omów tłuszcze właściwe- budowa, funkcja
Tłuszcze właściwe (triaglicerole),zaliczamy do lipidów prostych, dawniej były zwane triglicerydami TG, są to estry glicerolu i kwasów tłuszczowych, stanowią energetyczny materiał zapasowy, utleniając dostarczają organizmowi przeszło dwukrotnie więcej energii niż te same ilości utlenianego cukru lub białka, odkładają się przeważnie w tkance podskórnej i w okolicy jamy brzusznej, służą też jako podściółka i warstwa ochronna różnych narządów
rys

2. Omów fosfolipidy- budowa, funkcja
Fosfolipidy- zawierają kwas fosforanowy i inne grupy, dzielą się na:
• Glicerofosfolipidy- alkoholem jest glicerol, składniki struktur membranowych (błoniastych) oddzielających poszczególne elementy strukturalne w komórce (błony komórkowe, mitochondrialne, jądrowe, itp., podstawowym składnikiem jest kwas glicerofosforowy
rys

2 grupy OH połączone są z kw. tłuszczowym- ma charakter hydrofobowy, poprzez grupę fosforanową łączą się estrowo związki organiczne: cholina, etanoloamina, inozytol, seryna (charakter hydrofilowy)
Najczęstsze kwasy tłuszczowe: olejowy, linolowy, palmitynowy, stearynowy
• Sfingofosfolipidy- alkoholem jest sfingozyna- alkohol o 18 atomach węgla i jednym wiązaniem podwójnym, ma grupę aminową i dwie grupy OH, najczęściej występują sfingomieliny, grupa OH sfingozyny połączona jest kwasem ortofosforowym i choliną, kwas tłuszczowy połączony jest peptydowo z grupą aminową sfingozyny, występuje w osłonkach mielinowych włókien nerwowych- izolatory tkanki nerwowej

3. Co to są kwasy tłuszczowe- budowa, funkcja, występowanie
Budowa
Zbudowane z długiego łańcucha węglowodorowego zakończonego grupą karboksylową CH3(CH2)nCOOH, w przyrodzie- zwykle nierozgałęzione, o parzystej liczbie atomów węgla, mogą być nasycone (kwas palmitynowy, stearynowy) lub nienasycone (zawierają wiązania podwójne), w naturalnych tłuszczach glicerol jest przeważnie związany z różnego rodzaju kwasami tłuszczowymi- najczęściej kwas olejowy, obok palmitynowego i stearynowego, tłuszcze ze znaczną ilością kwasów nienasyconych są płynne- oleje, oliwa, olej słonecznikowy, rzepakowy, kwasy tłuszczowe występujące w lipidach: kwas nienasycony (masłowy C4, arachidonowy C20, palmitynowy C16, stearynowy C18), kwasy nienasycone (oleinowy C18-oliwa z oliwek, olej rzepakowy, linolowy C18, gamma- linolenowy C18- olej z pestek winogron, alfa- linolenowy C18- witamina F; naturalne tłuszcze zawierają domieszki innych różnych substancji, są to witamina A i D, występują w maśle, szczególnie w dużych ilościach w tłuszczach ryb (tran), są składnikami błon, uczestniczą w modyfikacji białek, są materiałem energetycznym, pochodne kwasów tłuszczowych są hormonami i wtórnymi cząsteczkami sygnalizacyjnymi

4. Na czym polega jełczenie tłuszczu i utwardzanie tłuszczu
• Jełczenie tłuszczu- pod wpływem tlenu następuje utlenianie nienasyconych kwasów tłuszczowych- tlen przyłącza się do podwójnych wiązań- tworzą się nadtlenki, w tych miejscach łańcuchy przerywają się, tłuszcz uzyskuje nieprzyjemny zapach wywołany obecnością kwasów tłuszczowych, aldehydów, ketonów
• Utwardzanie tłuszczu- polega na uwodorowieniu wiązań podwójnych w kwasach nienasyconych, produktem jest np. margaryna

5. Które lipidy są cząsteczkami amfipatycznymi- wyjaśnij dlaczego
Cząsteczki amfipatyczne są to cząsteczki mające częściowo charakter hydrofobowy, a częściowo hydrofilowy
Lipidy będące cząsteczkami amfipatycznymi to:
• glicerofosfolipidy (2 grupy OH połączone są z kw. tłuszczowym- ma charakter hydrofobowy, poprzez grupę fosforanową łączą się estrowo związki organiczne: cholina, etanoloamina, inozytol, seryna- charakter hydrofilowy)
• sfingolipidy (grupa OH sfingozyny połączona jest kwasem ortofosforowym i choliną, kwas tłuszczowy połączony jest peptydowo z grupą aminową sfingozyny)

6. Kwasy tłuszczowe- omega-3 i omega-6
• Tłuszcze Omega-3 są długołańcuchowymi, wielokrotnie nienasyconymi kwasami tłuszczowymi jak alfalinolenowe (ALA), eicosanoidonowe (EPA) czy arachidonowe (DHA). Nie są produkowane w naszych organizmach! Jedynymi żródłami liczącej się ilości Omegi 3, są: olej lniany tłoczony na zimno, oraz olej z tłustych ryb morskich (łosoś, tuńczyk, pstrąg tęczowy, śledź, makrela). Ponieważ omega jest transportowana przez tłuszcze, jej przyswajalność jest mała!!!
• Kwasy tłuszczowe omega-6 zwiększają utlenianie cholesterolu LDL, co w konsekwencji może prowadzić do odkładania utlenionego tłuszczu na ściankach tętnic prowadząc do ich stwardnienia, zwężenia światła naczyń krwionośnych, a w przyszłości chorób serca. Skutkiem działania hormonów tkankowych (eikozanoidów) wytwarzanych przez N6 jest także poliferacja komórek i rozrost komórek nerwowych szczególnie w okolicach gruczołu sutkowego, jelita grubego i prostaty.
Błony biologiczne
1. Omów budowę i właściwości błon
Błony tworzą granicę wokół komórek i wokół organelli, działają jako selektywnie przepuszczalne bariery umożliwiające zróżnicowanie wewnętrznego środowiska komórki lub organelli w stosunku do otoczenia, biorą udział w procesach sygnalizacyjnych, wszystkie błony zbudowane są z lipidów złożonych, białek i nieraz z cukrowców
Lipidy błonowe (w błonach występują głównie: glicerofosfolipidy, sfingolipidy i steroidy), lipidy są cząsteczkami amfipatycznymi, zawierają zarówno regiony hydrofilowe (polarne grupy głowy), jak i hydrofobowe (łańcuchy kwasów tłuszczowych), w środowisku wodnym cząsteczki amfipatyczne układają się w taki sposób, aby uniemożliwić kontaktowanie się regionów hydrofobowych z cząsteczkami H2O, w błonach różne rodzaje lipidów rozdzielone są asymetrycznie, dwuwarstwowa struktura lipidowa utrzymywana jest przez różne niekowalencyjne interakcje: van der Waalsa między łańcuchami węglowodorowymi, jonowe i wodorowe między głowami oraz głowami a wodą, brak wiązań kowalencyjnych daje płynność błonie, lipidy mogą przemieszczać się bocznie lub ruchem obrotowym, model płynnomozaikowy (1972)- wspólny dla budowy błon biologicznych, gdzie w morzu lipidowym pływają białka (mogą się przemieszczać), błony zawierają też białka: integralne (ściśle związane z błoną,ustawione w poprzek błony, są amfipatyczne- hydrofobowe regiony przechodzą przez błonę i przyjmują konformację alfa- helis, po każdej strukturze alfa- helisy znajdują się skupiska aminokwasów polarnych, większość białek ma wiele alfa- helis transbłonowych, inne białka integralne nie przechodzą przez błony, są zakotwiczone w jednej monowarstwie, są kowalencyjnie połączone z łańcuchem wodorowym), peryferyczne (na powierzchni dwuwarstwy lipidowej, związane przez oddziaływanie niekowalencyjne); zewnątrzkomórkowa powierzchnia błony komórkowej jest często pokryta płaszczem cukrowców (glikolipidy, glikoproteiny)- nie ma ich w błonach subkomórkowych

2. Omów białka związane z błoną biologiczną
• Białka integralne- ściśle związanie z błoną i można je usunąć tylko za pomocą rozpuszczalników organicznych lub detergentów, ustawione w poprzek błony, są amfipatyczne- hydrofobowe regiony przechodzą przez błonę i przyjmują konformację alfa- helis, po każdej strukturze alfa- helisy znajdują się skupiska aminokwasów polarnych, większość białek ma wiele alfa- helis transbłonowych, inne białka integralne nie przechodzą przez błony, są zakotwiczone w jednej monowarstwie, są kowalencyjnie połączone z łańcuchem węglowodorowym, białka integralne są asymetrycznie rozmieszczone, przechodząc na obie strony dwuwarstwy
• Białka peryferyczne- na powierzchni dwuwarstwy lipidowej, związanie przez oddziaływanie niekowalencyjne, są mniej silnie związanie z błoną niż białka integralne i mogą być łatwo usunięte

3. Omów transport bierny małych cząsteczek przez błony
Bierny transport cząsteczek poprzez błonę nie wymaga nakładu energii metabolicznej, szybkość transportu jest proporcjonalna do gradientu stężenia danej substancji w poprzek błony, cząsteczka przemieszcza się ze stężenia większego do mniejszego, istnieją dwa typy transportu biernego
• Dyfuzja prosta- mogą przechodzić tylko względnie małe, nie naładowane lub hydrofobowe cząsteczki (H2O, O2, CO2, inne gazy, mocznik i etanol), nie biorą udziału w niej białka błonowe, cząsteczki znajdujące się w wodnym roztworze po jednej stronie błony rozpuszczają się w dwuwarstwie lipidowej, przekraczają ją i następnie wchodzą do wodnego roztworu po drugiej stronie
• Dyfuzja ułatwiona- jest zależna od specyficznych integralnych białek błonowych, cząsteczka wiąże się z białkiem po jednej stronie błony, po czym białko ulega konformacji, transportuje cząsteczkę poprzez błonę i uwalnia ją po drugiej stronie, do cząsteczek transportowanych w ten sposób należą cząsteczki hydrofilowe: glukoza, inne cukry i aminokwasy, np. dyfuzja glukozy do erytrocytu

4. Omów transport aktywny substancji przez błony
Aktywny transport przebiega wbrew gradientowi stężeń i wymaga nakładu energii metabolicznej, może ona być dostarczona dzięki bezpośredniemu sprzężeniu z hydrolizą ATP lub sprzężeniu z ruchem jonu w dół gradientu jego stężenia
• Aktywny transport napędzany przez ATP- energia potrzebna do przeniesienia cząsteczki lub jonu (Na+, K+, Ca2+ lub H+) poprzez błonę pochodzi ze sprzężonej z tym transportem hydrolizy ATP, np. transport Na+ i K+ przez Na+/K+-ATPazę
• Aktywny transport napędzany jonami-ruch cząsteczki transportowanej jest sprzężony z ruchem jonu (Na+ lub H+), energia potrzebna do przemieszczania się cząsteczek poprzez błonę wbrew gradientowi ich stężenia pochodzi z przemieszczania jonów w dół gradientowi ich stężenia, jeżeli cząsteczka i jon są przemieszczane w tym samym kierunku, wtedy mówi się o symporcie, a jeśli cząsteczka i jon przemieszczają się w przeciwnych kierunkach, mówi się o antyporcie

5. Na czym polega fagocytoza
Fagocytoza to pobieranie dużych cząstek (bakterii i resztek komórkowych). Dana cząstka zostaje związana na powierzchni fagocytującej komórki z receptorami błony komórkowej, która następnie otacza te cząstki i wchłania je przez powstawanie dużego pęcherzyka endocytotycznego- fagosomu

6. Na czym polega egzocytoza
Egzocytoza jest wydzielaniem białek z komórki poprzez błonę komórkową do przestrzeni międzykomórkowej/ na zewnątrz komórki. Białka , które mają zostać wydzielone, są syntetyzowane na rybosomach związanych z szorstkim retikulum endoplazmatycznym, a następnie przenoszone są pęcherzykami transportującymi do Aparatu Golgiego, gdzie są sortowane i pakowane w pęcherzyki wydzielnicze i następnie kierowane do odpowiednich obszarów komórki



7. Na czym polega endocytoza kierowana receptorami
Endocytoza kierowana receptorami polega na selektywnym pobieraniu makrocząsteczek zewnątrzkomórkowych (np. cholesterol) przez związanie ich ze specyficznymi receptorami powierzchni komórki. Następnie kompleks receptora z makrocząsteczką nagromadza się w dołkach okrytych klatryną i ulega endocytozie poprzez pęcherzyki okryte klatryną. Endocytoza kierowana receptorami stanowi sposób selektywnego zagęszczania poszczególnych makrocząsteczek, znajdujących się w płynie zewnątrzkomórkowym w małych stężeniach, co zwiększa efektywność ich pobierania bez konieczności wchłaniania dużych ilości płynu zewnątrzkomórkowego.

8. Na czym polega pinocytoza
Pinocytoza polega na niespecyficznym pobieraniu płynu zewnątrzkomórkowego poprzez małe pęcherzyki endcytotyczne, które odrywają się od błony komórkowej i przechodzą do cytoplazmy. Jest to proces konstytutywny, zachodzący we wszystkich komórkach eukariotycznych


Witaminy
1. Jakie znasz witaminy rozpuszczalne w tłuszczach- krótka charakterystyka
• Witamina A (retinol)- jedną z funkcji biochemicznych jest współtworzenie rodopsyny-substancji niezbędnej do utrzymania pobudliwości komórek zmysłowych siatkówki oka, nasz organizm potrafi produkować witaminę A z karotenoidów; podstawowe źródła: wątroba, jaja, masło, mleko, tran, niektóre warzywa zawierające karotenoidy (w tym marchew i pomidory); skutki niedoboru: ślepota zmierzchowa (kurza ślepota), zanikanie nabłonków i łuszczenie się skóry, nadmiar prowadzi do zmian zabarwienia skóry, wypadania włosów
• Witamina D (kalcyferol)- wpływa na gospodarkę wapniową (wzmaga wchłanianie wapnia w jelitach), jest niezbędna do normalnego wzrostu kośćca; podstawowe źródła: wątroba, mleko pełne, jaja, drożdże, masło, tran; skutki niedoboru: u dzieci krzywica (deformacja kości)
• Witamina E (tokoferol)- jej podstawową funkcją jest prawdopodobnie hamowanie utleniania lipidów ustrojowych (głównie z błon komórkowych) i witaminy A; podstawowe źródła: oleje roślinne, orzechy, kiełki pszenicy, wątroba, jaja, ryby; skutki niedoboru: osłabienie mięśni, obniżenie płodności
• Witamina K (filochinon)- ważna w krzepnięciu krwi (w komórkach wątroby niezbędna do wytwarzania protrombiny- czynnika uczestniczącego w inicjowaniu krzepnięcia krwi); zwykle zapotrzebowanie pokrywane jest przez produkcję bakterii tak zwanej flory jelitowej; skutki niedoboru: wydłużanie czasu krzepnięcia krwi, podatność na krwotoki

2. Podaj rolę witamin rozpuszczalnych w wodzie
• Witamina B1 (tiamina)- jest elementem enzymów utleniających węglowodany oraz aminokwasy; podstawowe źródło: wątroba, mięso, drożdże, nieczyszczone ziarna zbóż; skutki niedoboru: choroba beri-beri (bóle rąk i nóg, drżenie i osłabienie mięśni, niewydolność układu krążenia)
• Witamina B2 (ryboflawina)- jest składnikiem enzymów utleniających związki organiczne w komórkach; podstawowe źródło: wątroba, sery, jaja, pełne mleko, niektóre warzywa; skutki niedoboru: zapalenie skóry i pękanie kącików ust, przy znacznych niedoborach- obniżenie sprawności umysłowej
• Witamina B6 (pirydoksyna)- współtworzy niebiałkowy składnik enzymów przetwarzających aminokwasy; podstawowe źródło: wątroba, mięso, jaja, warzywa, banany, rośliny strączkowe; skutki niedoboru: niedobór jest rzadko stwierdzany, stany zapalne skóry, nadmierna pobudliwość
• Witamina B11 (kwas foliowy)- współtworzy niebiałkowy składnik enzymów niezbędnych w biosyntezie jednego z nukleotydów wchodzących w skład DNA; podstawowe źródło: bakterie flory jelitowej, nieczyszczone ziarna zbóż, drożdże, jarzyny liściaste; skutki niedoboru: zakłócenie procesu krwiotwórczego, prowadzące do anemii, niedobór u kobiet w ciąży zwiększa ryzyko wad cewy nerwowej płodu
• Witamina B12 (kobalamina)- współtworzy niebiałkowy składnik m.in. enzymów przetwarzających zasady azotowe (wpływa więc pośrednio na syntezę kwasów nukleinowych); podstawowe źródło: bakterie flory jelitowej, wątroba, jaja; skutki niedoboru: anemia złośliwa na skutek zahamowania produkcji krwinek czerwonych (podobnie jak w wypadku witaminy B11)
• Witamina PP (niacyna)- jest elementem niektórych enzymów przeprowadzających reakcje utleniania w komórkach; podstawowe źródło: wątroba, jaja, sery, pełne mleko, niektóre warzywa; skutki niedoboru: niedobór jest rzadko stwierdzany, uczucie zmęczenia, depresje i zaburzenia pamięci
• Witamina C (kwas askorbinowy)- bardzo ważna witamina o rozległym działaniu, między innymi niezbędna jest w syntezie kolagenu, tworzeniu istoty podstawowej kości i zębów, a także we wchłanianiu żelaza i wzmacnianiu mechanizmów odpornościowych, witamina C ulega szybko rozłożeniu w wysokich temperaturach; podstawowe źródło: świeże owoce (w tym cytrusowe, truskawki, czarna porzeczka, aronia, pomidor); skutki niedoboru: niewielki deficyt obniża odporność na przeziębienia, choroba szkorbut (krwawienia dziąseł, wypadanie zębów, obniżona odporność, nieprawidłowe zrastanie się kości, powolne gojenie się ran)