wykresy Lineweavera-Burka dla inhibicji akompetycyjnej

Inhibicja akompetycyjna – typ inhibicji odwracalnej enzymów.

Inhibitor akompetycyjny wiąże się odwracalnie do kompleksu enzym-substrat (ES) tworząc nieaktywny kompleks enzym-substrat-inhibitor (ESI), inhibitor nie wiąże się do wolnego enzymu. Inhibicja akompetycyjna zazwyczaj związana jest z reakcjami, w których występują co najmniej dwa substraty lub produkty[1].

Kompleks związany z inhibitorem tworzy się głównie przy wysokich stężeniach substratu, ale nie może on uwalniać produktu, co powoduje zmniejszenie Vmax w stosunku do reakcji nieinhibowanej. Pozorne powinowactwo enzymu do substratu jest zwiększone (Km jest mniejsze) w stosunku do reakcji wyjściowej. Dzieje się tak dlatego, że kompleks związany z inhibitorem skutecznie zmniejsza stężenie kompleksu enzym-substrat. Zgodnie z regułą Le Chateliera-Brauna następuje przesunięcie równowagi chemicznej reakcji w stronę utworzenia dodatkowych kompleksów enzym-substrat, co skutkuje mniejszą ilością wolnego enzymu i większą ilością enzymu w formach ES i ESI[2].

Przykładem inhibitora akompetycyjnego jest lit, który hamuje kompleks monofosfatazy inozytolowej i fosforanu inozytolu, co jest wykorzystywane w leczeniu choroby afektywnej dwubiegunowej[3].

Przypisy

  1. ↑ Vladimir Leskovac, Comprehensive enzyme kinetics, Nowy Jork: Kluwer Academic/Plenum Pub, 2003, ISBN 0-306-48390-4, OCLC 54894148.
  2. ↑ 5.4: Enzyme Inhibition [online], Chemistry LibreTexts, 15 lipca 2019 [dostęp 2023-01-14] (ang.).
  3. ↑ Christine M.J. Fauroux, Sally Freeman, Inhibitors of Inositol Monophosphatase, „Journal of Enzyme Inhibition”, 14 (2), 1999, s. 97–108, DOI: 10.3109/14756369909036548, ISSN 8755-5093 [dostęp 2023-01-14] (ang.).
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.