Struktura trzeciorzędowa kalmoduliny
Kalmodulina ze związanymi 4 jonami wapnia (kolor niebieski)

Kalmodulina (ang. calcium-modulated protein, CaM, "białko modulowane przez wapń") – małe (16,7 kDa) białko modulatorowe, powszechnie występujące w organizmach eukariotycznych[1], o konserwatywnej ewolucyjnie strukturze: składa się z jednego łańcucha polipeptydowego o długości 148 reszt aminokwasowych. Odkryte w 1970 r. równocześnie przez dwa zespoły badaczy, zyskało stosowaną dziś nazwę w 1979[2].

Uczestniczy w indukcji różnych szlaków sygnalizacji wewnątrzkomórkowej, odgrywając przez to rolę w podstawowych procesach fizjologicznych komórki takich jak wzrost, podział, różnicowanie i ruchliwość[3].

Wiązanie czterech jonów wapnia (Ca2+), po dwa w dwóch domenach typu dłonie EF (ang. EF hands) powoduje zmianę jej konformacji tym samym odsłaniając rejony hydrofobowe białka, co umożliwia jego interakcję z innymi białkami docelowymi[4]. Są nimi zarówno enzymy (np. dehydrogenaza chinianowa i kinaza II, która następnie fosforyluje inne białka)[1], jak i białka nieenzymatyczne, m.in. związane z reorganizacją cytoszkieletu (spektryna, kaldesmon), stablilnością mikrotubul (MAP 2, Tau)[2], czy w neuronach białka związane z błoną komórkową (neurogranina, neuromodulina). Wpływa też na pompy błonowo-jonowe[1]. Kalmodulina bierze udział w wygaszaniu sygnału wapniowego po rozpoczęciu kaskady sygnalizacji, aktywując Ca2+-ATPazy oraz pompy wapniowe SERCA[5]. Może również modulować cykl komórkowy, wywołując jego zatrzymanie w fazie G1, poprzez oddziaływanie z p21cip1 zależne od różnych czynników zewnątrzkomórkowych[6].

Rejony N- i C-końcowe białka wiążą Ca2+ ze zróżnicowanym powinowactwem (Kd odpowiednio 10-6 i 10-7) , a wartości te pokrywają się z typowym stężeniem jonów wapnia w komórce. Różnica ta sprawia, że w komórkach pobudliwych CaM może oddziaływać z różnymi białkami w stanie spoczynku komórki, gdy stężenie Ca2+ jest niskie[7].

Zobacz też

Przypisy

  1. 1 2 3 Alicja Szweykowska, Fizjologia roślin, Wyd. 2, Poznań: Wydaw. Naukowe UAM, 1998, s. 73-74, ISBN 978-83-232-0815-0 [dostęp 2023-09-07].
  2. 1 2 Elzbieta Rebas i inni, [The role of calmodulin in calcium-dependent signalling in excitable cells], „Postepy Biochemii”, 58 (4), 2012, s. 393–402, ISSN 0032-5422, PMID: 23662433 [dostęp 2023-09-07].
  3. ↑ Martin Bähler, Allen Rhoads, Calmodulin signaling via the IQ motif, „FEBS Letters”, 513 (1), 2002, s. 107–113, DOI: 10.1016/S0014-5793(01)03239-2 [dostęp 2023-09-07] (ang.).
  4. ↑ Zenon Grabarek, Structural Basis for Diversity of the EF-hand Calcium-binding Proteins, „Journal of Molecular Biology”, 359 (3), 2006, s. 509–525, DOI: 10.1016/j.jmb.2006.03.066, ISSN 0022-2836 [dostęp 2023-09-07].
  5. ↑ R D Burgoyne, J L Weiss, The neuronal calcium sensor family of Ca2+-binding proteins., „Biochemical Journal”, 353 (Pt 1), 2001, s. 1–12, ISSN 0264-6021, PMID: 11115393, PMCID: PMC1221537 [dostęp 2023-09-07].
  6. ↑ Aina Rodríguez-Vilarrupla i inni, Binding of calmodulin to the carboxy-terminal region of p21 induces nuclear accumulation via inhibition of protein kinase C-mediated phosphorylation of Ser153, „Molecular and Cellular Biology”, 25 (16), 2005, s. 7364–7374, DOI: 10.1128/MCB.25.16.7364-7374.2005, ISSN 0270-7306, PMID: 16055744, PMCID: PMC1190259 [dostęp 2023-09-10].
  7. ↑ Najl V. Valeyev i inni, Elucidating the mechanisms of cooperative calcium-calmodulin interactions: a structural systems biology approach, „BMC Systems Biology”, 2 (1), 2008, s. 48, DOI: 10.1186/1752-0509-2-48, ISSN 1752-0509, PMID: 18518982, PMCID: PMC2435525 [dostęp 2023-09-10].
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.