Fosfofruktokinaza I (EC 2.7.1.11), w skrócie PFK-1, jest enzymem z klasy transferaz. Bierze udział w glikolizie. Przy pomocy ATP dokonuje nieodwracalnej fosforylacji fruktozo-6-fosforanu, tworząc fruktozo-1,6-bisfosforan oraz ADP.

Struktura czwartorzędowa fosfofruktokinazy I

Reakcja[1]

Fruktozo-6-fosforan + ATP → Fruktozo-1,6-bisfosforan + ADP

Struktura[2]

Aktywna biologicznie fosfofruktokinaza I występuje pod postacią tetrameru. Posiada ona dwa izozymy:

Istnieje 5 kombinacji organizacji tych izozymów, tzn. istnieje 5 form tetramerów: M4, M3L, M2L2, ML3 oraz L4. Forma M4 występuje w mięśniach, L4.

U ludzi, występują trzy izozymy[3]:

W każdej z tkanek różna jest ekspresja tych izozymów.

Regulacja

Reakcja katalizowana przez fosfofruktokinazę I jest najważniejszym punktem kontrolnym w glikolizie. Istnieją różne sposoby jej regulacji:

  • ATP - enzym jest allosterycznie hamowany przez ATP,
  • AMP - duże ilości AMP aktywują fosfofruktokinazę I,
  • cytrynian - duża jego ilość sygnalizuje, że ilość intermediatów cyklu kwasy cytrynowego jest duża, przez co dalszy rozkład glukozy nie jest potrzebny,
  • fruktozo-2,6-bisfosforan - stymuluje przebieg glikolizy,
  • Jony H+ - Fosfofruktokinaza jest hamowana przez jony wodorowe, tak więc szybkość glikolizy maleje wraz ze spadkiem pH. Zapobiega to nadmiernemu tworzeniu mleczanu w warunkach beztlenowych.

Przypisy

  1. ↑ KEGG Reaction: R00756
  2. ↑ Isozymes of human phosphofructokinase: Identification and subunit structural characterization of a new system
  3. ↑ Assignment of the human gene for liver-type 6-phosphofructokinase isozyme (PFKL) to chromosome 21 by using somatic cell hybrids and monoclonal anti-L antibody

Bibliografia

  • Metabolizm węglowodanów. W: B.D.Hames, N.M.Hooper: Krótkie wykłady. Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007 (wydanie drugie); strona 325-326

Linki zewnętrzne

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.